En gengivelse af aviær hæmoglobin, blodproteinet, der fanger og leverer ilt i hele kroppen. Kredit:Proceedings of the National Academy of Sciences USA
På det tibetanske plateau i Himalaya og Altiplano-plateauet i Sydamerika-verdens to højeste bordplader-overlever nogle få udvalgte fuglearter på 35 til 40 procent mindre ilt end ved havets overflade.
Alle fugle i ekstrem højde har udviklet særligt effektive systemer til at levere den dyrebare ilt til deres væv. Men en ny undersøgelse ledet af University of Nebraska-Lincoln og det kinesiske videnskabsakademi har fundet ud af, at disse fugle ofte udviklede forskellige tegninger til at samle de proteiner - hæmoglobiner - der faktisk fanger ilt.
Udgivet i Proceedings of the National Academy of Sciences , undersøgelsen viste, at mange arter fra de to plateauer undergik forskellige mutationer for at producere det samme resultat:hæmoglobiner, der er dygtigere til at fange ilt fra lungerne, før de deler det med de andre organer, der er afhængige af det.
Disse mutationsforskelle dukkede ofte op selv blandt nært beslægtede arter, der bor på samme plateau, rapporterede undersøgelsen.
"Du kunne forestille dig, bare på grund af de forskellige forfædres udgangspunkter, at de tibetanske fugle måske alle gik én (mutations)rute, og de andinske fugle gjorde tingene på en anden måde, " sagde medforfatter Jay Storz, Susan J. Rosowski professor i biologiske videnskaber i Nebraska. "Men det var ikke det, vi så. Overordnet set, der var ikke rigtig nogen regionsspecifikke mønstre.
"I begge tilfælde det ser ud til, at der var mange forskellige måder at udvikle en lignende ændring af proteinfunktionen på."
Jay Storz står på det tibetanske plateau, mere end 15, 000 fod over havets overflade. Storz og hans kolleger har vist, at mange højtliggende fuglearter gennemgik forskellige mutationer for at udvikle den samme tilpasning:hæmoglobin bedre til at fange og distribuere knap ilt. Kredit:University of Nebraska-Lincoln
Som alle proteiner, hæmoglobin består af indviklet foldede kæder af aminosyrer. Interaktionerne mellem disse aminosyrer dikterer strukturen af et protein, som igen bestemmer dets egenskaber – hvor let det binder sig med og frigiver ilt, for eksempel. Men en mutation kan effektivt bytte en aminosyre ud med en kemisk adskilt version på det samme sted i proteinet, potentielt ændre dens adfærd i processen.
Efter at have sammenlignet de forfædres vs. moderne hæmoglobinproteiner af ni arter, der bebor det tibetanske plateau, holdet identificerede to tilfælde, hvor fjernt beslægtede arter gennemgik identiske, funktionelt vigtige mutationer. Men i de andre tilfælde, arter udviklede forskellige måder at opbygge et bedre hæmoglobin på.
De seneste resultater forstærker en Storz-ledet undersøgelse fra 2016 offentliggjort i tidsskriftet Videnskab , som var den første til at fastslå, at hvirveldyrarter kan følge forskellige veje på molekylært niveau for at nå den samme tilpasning. Det studie, som kun undersøgte fugle fra Andesbjergene, inspirerede holdet til at følge op med deres sammenligning af Andes- og Himalaya-arter.
"Fugle, der har tilpasset sig højhøjdeforhold fra alle disse forskellige bjergkæder, har gentagne gange udviklet hæmoglobin med forhøjede iltaffiniteter, " sagde Storz. "På det (funktionelle) niveau, alt er meget gentageligt, og der er et meget slående mønster af konvergent evolution. Men med hensyn til det faktiske molekylære grundlag, der er langt mindre forudsigelighed, og det er klart, at der er mange mulige ændringer, der kan give det samme funktionelle resultat."