Videnskab
 science >> Videnskab >  >> Kemi

Hvordan ilt ødelægger kernen i vigtige enzymer

Hydrogenaser er meget følsomme over for ilt. Dermed, forsøg med enzymerne skal finde sted i et lukket miljø. Kredit:RUB, Marquard

Nye fund forventes at hjælpe med at beskytte de brintproducerende enzymer mod skadelig ilt-hvilket er interessant for bioteknologiske anvendelser.

Visse enzymer, såsom hydrogenproducerende hydrogenaser, er ustabile i nærvær af ilt. Forskere ved Ruhr-Universität Bochum (RUB) har identificeret årsagerne til atomniveau. De skitserer deres resultater i Journal of the American Chemical Society ( JACS ), offentliggjort online den 14. oktober 2019.

Eksperimenterne blev udført i fællesskab af tre RUB -grupper:Fotobioteknologisk forskningsgruppe blev repræsenteret af Dr. Julian Esselborn - i dag ved University of California, San Diego -, Professor Thomas Happe og Dr. Leonie Kertess. Teamet samarbejdede med professor Eckhard Hofmann fra Protein Crystallography Group og Dr. Ulf-Peter Apfel fra formanden for uorganisk kemi I.

Det tværfaglige samarbejde i grænsefladen mellem biologi, kemi og fysik var indlejret i Ruhr Explores Solvation Cluster of Excellence, Løsning for kort, og Research Training Group Microbial Substrate Conversion, Micon kort sagt.

Strukturelle ændringer på grund af ilt

Forskerne analyserede en hydrogenase fra bakterien Clostridium pasteurianum . Det unikke aspekt ved denne klasse af enzymer er, at deres struktur består af seks jern- og seks svovlatomer. Den såkaldte kofaktor udgør proteinets kerne, hvor den egentlige brintproduktion finder sted.

Da Julian Esselborn arbejder på University of California, Bochum -forskerne Eckhard Hofmann (til venstre) og Thomas Happe (til højre) udveksler oplysninger med ham via videochat. Kredit:Privat

Forskerne lagrede flere prøver af enzymet med ilt i forskellige tidsrum. De brugte derefter røntgenstrukturanalyse til at studere, hvordan proteinernes tredimensionelle struktur havde ændret sig. "Denne metode er meget kompleks og kompliceret, men det hjalp os med at spore den destruktive proces på atomniveau, ”siger Julian Esselborn.

Inkubation med ilt ændrede kun individuelle atomer i enzymet, nemlig visse jernatomer i kofaktoren. Dette førte gradvist til opløsningen af ​​hele det aktive center. Ved at forstå hvilke jernatomer der er særlig påvirket, forskerne håber at være i stand til bedre at beskytte bioteknologisk interessante proteiner mod ilt i fremtiden.


Varme artikler