Proteinændringer går forud for fotoisomerisering af retinal kromofor

Sekvensen af ​​ændringer, som lys udløser i en bakteriel fotoreceptor, starter med dens proteinstillads snarere end den lysabsorberende kromofor, et all-RIKEN hold har vist. Denne opdagelse går imod konventionel visdom og kaster nyt lys over, hvordan fotoreceptorer så effektivt kan omdanne lys til kemisk energi.

Mange bakterier bruger specielle lysfølsomme molekyler kendt som fotoreceptorproteiner til at omdanne lys til kemisk energi, som de bruger til at igangsætte forskellige biologiske funktioner.

Forskere har længe ønsket at vide, hvordan bakterielle fotoreceptorer er så effektive til at omdanne lys. "Et af de grundlæggende spørgsmål er, hvordan disse biomolekyler realiserer så høj effektivitet, lavenergi fotoreaktioner, " siger Tahei Tahara. "Dette har været et langvarigt spørgsmål." En motivation for at afdække mekanismen for disse fotoreceptorer er, at det kunne informere bestræbelserne på at udvikle kunstige versioner af disse molekyler.

Den mest velundersøgte bakterielle fotoreceptor, bakteriodopsin, indeholder en retinal kromofor, som ændrer form, når den absorberer en foton af gult lys. Denne konfigurationsændring sætter gang i en række strukturelle ændringer i bacteriorhodopsin, der gør det i stand til at pumpe protoner.

Interessant nok, når den retinale kromofor af bacteriorhodopsin placeres i opløsning, dens lysomdannelseseffektivitet er tre gange lavere, end når den er indlejret i proteinstrukturen af ​​bacteriorhodopsin. Dette indikerer tydeligt, at proteinet spiller en vigtig rolle i at hjælpe med omdannelsen af ​​lys til kemisk energi.

Den konformationelle ændring af den retinale kromofor blev antaget at være den første reaktion af bacteriorhodopsin på lys. Men Tahara og hans medarbejdere ved RIKEN Molecular Spectroscopy Laboratory og RIKEN Center for Advanced Photonics har nu opdaget, at der er et trin, der går forud for det - proteinet, der vugger nethindens kromofor, ændrer først sin form som reaktion på lys. Denne ændring i proteinet kunne hjælpe den retinale kromofor med at bruge lys effektivt.

Holdet tog en spektroskopisk teknik kendt som femtosekund-stimuleret Raman-spektroskopi, som kan observere processer, der sker hurtigere end et picosekund (1 picosekund =10-12 sekunder), og udvidede det til det dybe ultraviolette område. Dette gjorde det muligt for dem at se på proteindelen af ​​bacteriorhodopsin.

Denne opdagelse kom som en overraskelse for Tahara. "Jeg havde ikke forventet, at proteinet ville ændre form før kromoforisomerisering, men da jeg så de eksperimentelle resultater, tænkte jeg "Wow, det er faktisk tilfældet, " siger han. "Det var meget overraskende, og vi var meget spændte."

Mens holdet så på bacteriorhodopsin i denne undersøgelse, de forudser, at den samme virkning godt kunne forekomme i andre rhodopsiner.