En forbedret metode til visualisering af proteinkrystalstruktur

Teknikken til visualisering af røntgenkrystalstruktur har været kendt i over hundrede år. Selvom det bliver ved med at forbedre sig, det er ekstremt svært at fokusere stråler på genstande, der er usynlige for det blotte øje, såsom proteiner. Imidlertid, at få et klart billede og effektivt visualisere strukturen af ​​en krystal, en prøve skal placeres korrekt. Et internationalt hold af videnskabsmænd foreslog et optisk system til at hjælpe med at se en proteinkrystal i røntgenstråler og placere den i midten af ​​en stråle. Resultaterne af undersøgelsen blev offentliggjort i Strukturel biologi tidsskrift.

Under krystallisation er atomer arrangeret i et 3-D gitter struktureret på en bestemt måde. Afstandene mellem atomerne i det gitter bestemmes af atomerne selv. Røntgenbølgelængden er sammenlignelig med interatomiske afstande, så strålerne kan brydes på flyene. På grund af denne effekt kan man analysere krystalstruktur. Røntgenbillederne viser afstandene mellem flyene. Baseret på denne information er det muligt at bestemme, hvilke atomer der er i gitteret, og hvordan de interagerer med hinanden. I proteinstudier, for eksempel i jagten på nye lægemidler, deres struktur kan bestemmes på niveauet af basiske atomgrupper (aminosyrer).

Hovedproblemet ved røntgenkrystallografi er, at mikroskopiske proteinkrystaller er meget vanskelige at placere i midten af ​​en røntgenstråle, og dermed kan røntgendiffraktionsbilledet være sløret. I øvrigt, hvis den nøjagtige position af en krystal er ukendt, man skal scanne hele prøven. Dette øger udsættelsestiden for meget intensive røntgenstråler. Biologiske molekyler begynder at denaturere under denne eksponering.

Et internationalt team af forskere udviklede et optisk system, der tillod en at se en prøve i røntgenstråler og skelne dens position og orientering i forhold til strålen. Ligesom med et almindeligt optisk mikroskop kan det flytte prøven, justere stråleintensiteten, og fokuser strålen. Et sådant system kan reducere analysetiden betydeligt og dermed bevare molekylernes integritet. Forskere har demonstreret, hvordan systemet virker på eksemplet med en krystal af det antibakterielle protein lysozym. Kvaliteten af ​​røntgendiffraktionsbilleder viste sig at være meget højere efter placeringen af ​​prøven i røntgenstrålen.

"Vores system er nu med succes brugt i det internationale forskningscenter af DESY synkrotronen i Hamborg, hvor laboratorierne på verdens førende universiteter udfører deres krystalstrukturundersøgelser. I fremtiden, vi planlægger at automatisere krystalpositioneringsprocessen ved hjælp af neurale netværk, " sagde prof. Anatoly Snigirev, lederen af ​​Videnskabs- og Forskningscenteret "Kohærent røntgenoptik til megavidenskabelige installationer, "ved Kant Baltic Federal University.