en, Strukturel model af 2-HE (MHET) 3 (farvet pindmodel) forankret i vildtype LCC (gråt bånd). Det formodede substratbindingssted for LCC kan opdeles i tre undersider (-2, −1, +1), hver i kontakt med MHET -enhederne nummereret i forhold til den scissile esterbinding (røde trekanter). Aminosyrer i den første kontaktskal af LCC er vist som grå stænger. Katalytiske rester er i magenta. b, Beregnet procentvis forbedring i specifik aktivitet af Pf-PET-depolymerisering med F243I- og F243W-varianterne sammenlignet med vildtype-LCC ved 65 °C (6,9 nmol) protein g KÆLEDYR −1 og 2 g KÆLEDYR l buffer −1 ). Betyder ± s.d. (n =3) er vist; *S <0,025; **P < 0,005 (ensidig t-test). Kredit: Natur (2020). DOI:10.1038/s41586-020-2149-4
Et team af forskere fra TBI, Université de Toulouse, CRITT Bio-Industry og Carbios, Biopôle Clermont Limagne, har konstrueret et almindeligt kendt enzym til effektivt at bryde kæderne, der holder byggestenene i polyethylenterephthalat (PET) sammen. I deres papir offentliggjort i tidsskriftet Natur , gruppen beskriver, hvordan de udviklede enzymet, og hvor godt det virkede i et testanlæg.
PET er en meget almindelig plasttype, der bruges i produkter fra sodavandsflasker til plastposer - det er også kilden til meget skrald. På trods af forbrugernes bestræbelser på at genbruge sådanne materialer, genbrugernes mulighed for at rive dem ned i deres grundlæggende dele til genbrug er ret begrænset. Indtil nu, processer, der er blevet brugt til at bryde bindingerne, der holder PET -monomerer sammen, har været ineffektive - kun 30 procent af materialerne genbruges. I denne nye indsats, forskerne har konstrueret et enzym, der er kendt for at nedbryde plastik til højere effektivitet.
Bladgren kompost cutinase enzym, som navnet antyder, er et enzym, der findes i naturen, og som er i stand til at bryde de bindinger, der holder bladene sammen, gør dem fordøjelige. Tidligere forskning har vist, at de er i stand til at gøre det samme med PET, men meget ineffektivt. Teamet begyndte deres arbejde med at se nærmere på enzymet, der specifikt ledte efter de vigtigste aminosyrer, der blev brugt til at binde til linkerne, der holdt PET -monomerer sammen. De skabte derefter hundredvis af mutante enzymer med forskellige aminosyreegenskaber.
Næste, de testede mutanterne på deres plastiske gumlende evner. Efter megen indsats, de var i stand til at finde og isolere den mutant, der fungerede bedst - de fandt, at den var 10, 000 gange mere effektiv til at skære PET-bindinger end det native enzym. Holdet masseproducerede derefter batches af det mutante enzym og placerede dem i en reaktor til test. De fandt ud af, at det enzym, de havde skabt, var i stand til at nedbryde 200 gram PET på kun 10 timer – og at det var 90 procent effektivt. De brugte derefter det nedbrudte materiale genereret af enzymet til at skabe nyt PET, og fandt ud af, at den var lige så stærk som dem, der var blevet genbrugt. Teamet planlægger at bygge en større reaktor for at bevise, at processen er økonomisk levedygtig.
© 2020 Science X Network