Forståelse af vandafvisende enzymer

Nogle molekylers evne, såsom fede eller olieagtige molekyler, at afvise vand er kendt som hydrofobicitet. Det modsatte, vand tiltrækker, er hydrofilicitet. Den hydrofobe kraft, der holder vandmolekyler i skak, er en af ​​de mest fundamentale kemiske interaktioner, men det handler ikke kun om, hvorfor olie og vand ikke blandes, det ligger i hjertet af, hvordan proteinerne, vores cellers molekylære maskineri foldes ind i deres aktive form og faktisk hvordan de arbejder for at holde os og alle andre levende væsener i live.

Forskning offentliggjort i International Journal of Computational Biology and Drug Design , har undersøgt egenskaberne af to typer hydrofobe grupper i seks specifikke slags proteiner, de biologiske katalysatorer kendt som enzymer. Anindita Roy Chowdhury (Chakravarty) fra GD Goenka University, i Haryana og hendes kolleger H.G. Nagendra fra Sir M Visvesvaraya Institute of Technology, i Bengaluru, og Alpana Seal fra University of Kalyani, i Vestbengalen, Indien, forklare, hvordan de hydrofobe egenskaber af alifatiske og aromatiske grupper på de aminosyrer, der opbygger en proteinkæde, så tillader kæden at vride sig og dreje og folde sig ind på sig selv for at danne dens aktive struktur. Alifatiske grupper, eller rester, er i det væsentlige kæder af carbon- og hydrogenatomer, mens aromatiske grupper almindeligvis er ringe af carbon- og hydrogenatomer forbundet med aminosyrestrukturen.

Forskerne havde tidligere identificeret de aromatiske og alifatiske rester, der bidrager mest og mindst til hydrofob karakter i seks enzymklasser. I det nuværende arbejde, de har undersøgt de forskellige hydrofobe aminosyrers relative bidrag til hydrofobicitet i både aromatiske og alifatiske kategorier.

De har fundet, at der er et omvendt forhold mellem rester med lignende hydrofob styrke både i aromatiske og alifatiske kategorier. Så, for eksempel, tilstedeværelsen af ​​en aminosyre såsom tryptophan, der indeholder en aromatisk gruppe, har den omvendte virkning af en sådan som phenylalanin. Et lignende forhold findes i par af aminosyrer med alifatiske sidekæder, såsom isoleucin og leucin. Leucin, isoleucin, og phenylalanin er afgørende for at skabe en hydrofob, ikke-polær, miljø i kernen af ​​et enzym, der skal binde ikke-polære molekyler.

"Denne analyse vil sandsynligvis give indsigt til en finere analyse af enzymmolekylet, " skriver holdet.