Hemmeligheden bag muslingers klæbrighed under vandet

Muslinger overlever ved at holde sig til sten i de voldsomme bølger eller tidevand under vandet. Materialer, der efterligner denne undervandsadhæsion, er meget brugt til hud- eller knogleadhæsion, til ændring af overfladen af ​​et stillads, eller endda i lægemiddel- eller celleleveringssystemer. Imidlertid, disse materialer har ikke helt efterlignet muslingers evner.

Et fælles forskerhold fra POSTECH og Kangwon National University (KNU) – ledet af professor Hyung Joon Cha og Ph.D. kandidat Mincheol Shin fra Institut for Kemiteknik ved POSTECH sammen med professor Young Mee Jeong og Dr. Yeonju Park fra Institut for Kemi på KNU – har analyseret Dopa og lysin, som er aminosyrerne, der udgør de overfladeklæbende proteiner, der udskilles af muslinger, og verificeret, at deres roller er relateret til deres placering. Holdet har taget et skridt tættere på at afsløre hemmeligheden bag undervandsadhæsion ved at afdække, at disse aminosyrer kan bidrage til overfladeadhæsion og kohæsion forskelligt afhængigt af deres specifikke placering.

Det karakteristiske ved muslingeklæbende proteiner, der hidtil er blevet efterlignet, er, at de indeholder et stort antal af en unik aminosyre kaldet Dopa. Dopa er en modificeret aminosyre med en hydroxylgruppe mere knyttet til tyrosin, og forskning i undervandsadhæsion startede med, at Dopa udgør en stor bestanddel af det klæbende protein.

Imidlertid, forskerholdet stillede spørgsmålstegn ved det faktum, at denne fremragende undervandsadhæsion af muslinger kun muliggøres af ét molekyle og fokuserede på at observere antallet og placeringen af ​​lysin, som er en aminosyre, der er lige så hyppigt forekommende som Dopa.

Som resultat, forskergruppen afslørede, at Dopa og lysin er knyttet til hinanden med cirka halvdelen af ​​sandsynligheden. På den anden side, det blev afsløret, at i modsætning til hvad der hidtil har været kendt, når Dopa og lysin er bundet sammen, de giver ikke altid positiv synergi. Forskerne bekræftede, at i tilfælde af kation-π-interaktionen, der skabes snarere negativ synergi.

Når Dopa og lysin er sammen, en forskel i tætheden af ​​vandmolekyler opstår på mikroskopisk niveau, og koncentrationen af ​​vandmolekyler omkring Dopa sænkes. Denne nedsatte koncentration muliggør en forskel i hydrogenbindingsstyrken mellem benzenringen og hydroxylgruppen af ​​Dopa, hvorved den strukturelle stabilitet af kation-π-komplekset sænkes. Ved hjælp af Raman-spektroskopi, forskergruppen bekræftede, at CH ₂ gruppe placeret i lysinkæden tæt på Dopa og katekol i den tilstødende Dopa danner en intramolekylær interaktion, derved sænke dens stabilitet.

Resultaterne af denne undersøgelse gør det muligt at bekræfte, hvordan klæbende protein af muslinger blev designet, og det viser løfte om at være anvendeligt til forskning i adhæsive proteiner fra andre organismer i fremtiden.

"Med denne nye opdagelse om synergien mellem Dopa og lysin, som er kendt for altid at spille en positiv rolle i undervandsadhæsion, det vil ændre rammen for den måde klæbematerialer er designet på, " bemærkede professor Hyung Joon Cha, der ledede forskningen.

Denne forskning, som for nylig blev offentliggjort i Kemi af materialer , blev udført som en del af undersøgelsen med titlen "Forståelse af klæbende organismers undervandsadhæsionsmekanisme:kontrol af balancen mellem overfladeadhæsion og kohæsion, "som er et mid-karriere-forskerprogram i Ministeriet for Videnskab og IKT og National Research Foundation of Korea.