Vanadiumafhængig nitrogenase kan binde to CO-molekyler samtidigt

Gennem den biologiske fiksering af grundstoffet nitrogen af ​​enzymet nitrogenase, organismer får adgang til molekylært nitrogen (N ₂ ) i jordens atmosfære, som er afgørende for opbygning af cellulære strukturer. Ud over, en vanadiumafhængig variant af nitrogenase kan reducere den giftige gas carbonmonoxid (CO) til kulbrinter. Disse reduktioner af N ₂ og CO er blandt de vigtigste processer i industriel kemi, da de bruges til at producere både gødning og syntetiske brændstoffer. Imidlertid, forskere har endnu ikke været i stand til at tyde de forskellige veje for de to reaktioner.

Dr. Michael Rohde fra Prof. Dr. Oliver Einsles team ved Institut for Biokemi ved Universitetet i Freiburg, i samarbejde med to forskningsgrupper ved Freie Universität Berlin, har nu været i stand til at vise, hvordan det aktive sted for den vanadiumafhængige nitrogenase er i stand til at binde to CO-molekyler samtidigt, derved skabes grundlaget for at kombinere de rumligt tilstødende carbonatomer fra begge molekyler i en reduktiv proces. Forskerne præsenterede for nylig deres resultater i tidsskriftet Videnskabens fremskridt .

De industrielle reduktioner af N ₂ og CO - kendt som Haber-Bosch- og Fischer-Tropsch-processerne, hhv. kræver høje temperaturer og tryk. Mens N ₂ reduktion fører til det biotilgængelige produkt ammonium (NH ₄ ⁺ ), mindst to carbonatomer kombineres under omdannelsen af ​​CO. Det overvejende reaktionsprodukt er ethylen (ethen, C ₂ H ₄ ), en farveløs gas, der spiller en vigtig rolle ikke kun i brændstoffer, men også i produktionen af ​​plastik. Selvom spaltningen af ​​en N-N-binding i nitrogenfiksering er kemisk ganske fundamentalt forskellig fra dannelsen af ​​en C-C-binding i CO-reduktion, Forskere har tidligere mistænkt, at nitrogenase bruger de samme grundlæggende mekanistiske principper til begge reaktioner.

I et tidligere værk, holdet ledet af Rohde og Einsle brugte nitrogenase til at reagere med CO-gas, resulterer i den specifikke binding af et enkelt molekyle. I deres nuværende undersøgelse, som bygger på dette arbejde, forskerne viser, at de gassede krystaller af denne første tilstand med CO under tryk og derefter udsatte dem for røntgenkrystallografisk analyse. Dette gav dem mulighed for direkte at observere, hvordan et andet CO-molekyle binder. "Formen af ​​nitrogenase opnået på denne måde, med to CO-molekyler på det aktive sted, repræsenterer sandsynligvis en blokeret tilstand, Rohde forklarer, "men det giver direkte spor til enzymets mekanisme." Som resultat, Einsles team kan nu skitsere en detaljeret mekanisme for CO-reduktion gennem nitrogenase.