Strukturelle ændringer af et bygenzym, som forudset ved højopløsnings røntgenkrystallografi og multiskala molekylær modellering. Kredit:University of Adelaide
Forskere fra University of Adelaide har afsløret hidtil ukendte egenskaber i et planteenzym, der kan føre til fremskridt inden for kornproduktion, medicinsk og farmaceutisk industri.
Forskningen – offentliggjort i Nature Communications —har også potentiale til at blive anvendt til design af kemikalier, lægemidler, herbicider og pesticider, hvor enzymer er et miljøvenligt og omkostningseffektivt alternativ til nuværende metoder.
"Vi opdagede, at disse enzymer ikke er stive, som det ofte ses i krystalstrukturer, men er fleksible og tilbøjelige til bemærkelsesværdige ændringer i form," sagde projektleder Emerita Professor Maria Hrmova, fra University of Adelaides School of Agriculture, Food and Wine, og Waite Research Institute.
"Dette blev opnået ved at undersøge bindingsadfærden af sukkerarter i enzymet på ultrahurtige tidsskalaer.
"Vi løste 25 nye krystalstrukturer og kombinerede de strukturelle data med kraftig multi-skala modellering, som afslørede uventede dynamiske processer i et planteenzym.
"Vores undersøgelse giver en plan for enzymdynamik, som var utilgængelig før.
"Det betyder, at vi potentielt kan forbedre enzymets egenskaber, der er afgørende for spiring, og den måde, rødderne vokser på, hvilket fører til højere bygudbytter, hvilket er afgørende i kornproduktionen.
"Der er også en række andre områder, som denne forskning kan anvende på tværs af flere industrier og produkter.
"Dette arbejde er resultatet af otte års forskning, ikke kun fra School of Agriculture, Food and Wine og Waite Research Institute, men andre institutioner i Australien og også i Kina, Frankrig, Spanien og Thailand.
"Det har virkelig været en samarbejdsindsats, og en vi er ekstremt stolte af, især når fødevaremangel er et så kritisk og vigtigt emne rundt om i verden. Mulighederne, der stammer fra dette arbejde, er uendelige."
Enzymer er afgørende for livet. De øger markant hastigheden af en kemisk reaktion uden at undergå nogen permanent kemisk ændring i sig selv.
Men når enzymer omdannes, bevæger de stoffer, som et enzym opererer med, sig ind og ud fra enzymet med høj hastighed.
Denne proces hæmmer undersøgelsen af disse interaktioner ved hjælp af standard eksperimentelle teknikker - et problem, der blev bragt frem i lyset ved hjælp af denne multidisciplinære tilgang.
"Dette arbejde kan føre til betydelige forbedringer i katalytiske hastigheder, stabilitet og produkthæmning i disse enzymer," sagde emerita professor Hrmova.
"De nye resultater er anvendelige til at udvikle eller fremstille produkter gennem nye former for biomanipulerede enzymer, der kan anvendes uden for biologiske systemer gennem den kemiske og bioteknologiske industri." + Udforsk yderligere