Styrker nitrogenaser:Forskere finder nye mål for forbedring af biokatalysatorer

Nitrogenaser betragtes som lovende kandidater til bæredygtig enzymatisk produktion af ammoniak og kulstofforbindelser. Desværre har en flaskehals i denne komplekse proces, forsyningen af ​​elektroner til enzymerne, forblevet et mysterium indtil nu.

Et hold ved Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology i Marburg har opdaget to essentielle elektronbærere, der spiller en nøglerolle i at bestemme ydeevnen af ​​jern (Fe) nitrogenase og dermed åbne nye muligheder for at belyse og maksimere nitrogenases potentiale. Resultaterne er publiceret i tidsskriftet mBio .

Nitrogenaser er katalysatorer for flere industrielt relevante reaktioner, hvoraf den vigtigste er den kemiske fiksering og omdannelse af nitrogen til ammoniak, et råmateriale til gødning. Deres industrielle produktion udføres i øjeblikket ved hjælp af den miljøskadelige Haber-Bosch-proces.

Enzymatisk og bæredygtigt produceret gødning kan spare omkring 1 % af den energi, der forbruges globalt, og den tilhørende kuldioxid, der frigives, hvilket er grunden til, at mange forskningslaboratorier og nystartede virksomheder fokuserer på emnet. Imidlertid er nitrogenaseforskning udfordrende, fordi nitrogenaser er meget komplekse metalloenzymer, og mange aspekter af deres reaktivitet og katalyse er stadig dårligt forstået.

Jernnitrogenase fikserer ikke kun nitrogen, men også kuldioxid

Forskere ledet af Johannes Rebelein ved Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology i Marburg, Tyskland, har nu fået første indsigt i energiforsyningen af ​​enzymkomplekset, dvs. dets elektronforsyning.

Deres resultater er vigtige ikke kun for industriel nitrogen, men også for industriel kuldioxidfiksering, fordi det samme hold for nylig viste, at jernnitrogenaser også er i stand til at omdanne kuldioxid til kortkædede kulbrinter. Forskerne karakteriserede elektrontransporten til jernnitrogenasen i modelbakterien Rhodobacter capsulatus og viste, at to forskellige elektrontransportproteiner, kaldet ferredoxiner, er essentielle for nitrogenfiksering.

Energiflaskehalsen åbner op for nye tilgange til optimering

"Vi ville finde ud af, hvilke ferredoxiner der er afgørende for nitrogenasekatalyse. Da alle celler rummer flere ferredoxiner, hvor vores modelbakterie R. capsulatus producerer seks forskellige ferredoxiner, ville vi også finde ud af, om flere af disse ferredoxiner kan udføre den samme opgave eller om de har strengt specifikke funktioner," forklarer førsteforfatter Holly Addison.

"Da to specifikke ferredoxiner blev slået ud, kunne de andre ikke overtage deres funktioner. Vi konkluderede, at disse ferredoxiner var essentielle og sandsynligvis spillede forskellige roller i nitrogenfiksering."

Forsyningen af ​​elektroner betragtes som en flaskehals i katalyse. Med de to ferredoxiner har forskerne nu identificeret klare mål for at påvirke elektronstrømmen og dermed ydeevnen af ​​nitrogenaser som biokatalysatorer.

"Vores resultater er en vigtig forudsætning for optimeringen af ​​R. capsulatus som et modelsystem til øget omdannelse af nitrogen eller kuldioxid til ammoniak eller kortkædede kulbrinter," tilføjer Johannes Rebelein.

"Målet er nu at undersøge og konstruere nitrogenaser og deres tilknyttede proteiner for at udvide vores forståelse og muliggøre produktion af industrielle bulkemikalier."

De næste trin i projektet vil fokusere på en bedre forståelse af ferredoxiners rolle samt at bruge syntetiske biologiske metoder til at modificere dem og accelerere omsætningen af ​​nitrogenaseenzymet ved at levere elektroner mere effektivt.

Flere oplysninger: Holly Addison et al., To forskellige ferredoxiner er afgørende for nitrogenfiksering af jernnitrogenasen i Rhodobacter capsulatus, mBio (2024). DOI:10.1128/mbio.03314-23

Leveret af Max Planck Society