Forskere opdager, hvordan man forhindrer formaldehyd i at hæmme brintproducerende enzymer

Enzymer fra mikroorganismer kan producere brint (H₂ ) under visse betingelser, hvilket gør dem til potentielle biokatalysatorer for biobaseret H₂ teknologier. For at gøre denne brintproduktion effektiv, forsøger forskere at identificere og eliminere mulige begrænsende faktorer. Disse omfatter formaldehyd, der forekommer naturligt som et stofskifteprodukt i celler og hæmmer den særligt effektive [FeFe]-hydrogenase.

Et team fra arbejdsgruppen Photobiotechnology ved Ruhr University Bochum, Tyskland, var i stand til at belyse og slukke for denne underliggende mekanisme. Forskerne har rapporteret deres resultater i Journal of the American Chemical Society den 20. november 2023.

Formaldehyd er blandt andet kendt som konserveringsmiddel, men det forekommer også som en naturlig metabolit i levende celler. For 12 år siden viste forskere fra University of Oxford, U.K., og Ruhr University Bochum, Tyskland, at dette allestedsnærværende molekyle hæmmer en bestemt klasse af biokatalysatorer, nemlig de særligt effektive hydrogen-dannende hydrogenaser af to-jern typen – såkaldt [FeFe]-hydrogenaser.

"Dette var en interessant opdagelse, fordi formaldehyd kunne hæmme både det naturlige H₂ metabolisme af mikroorganismer og isolerede hydrogenaser i bioteknologiske anvendelser," forklarer Dr. Jifu Duan, førsteforfatter af undersøgelsen.

Efter at forskellige teoretiske undersøgelser havde antaget, hvordan formaldehydmolekylet kunne påvirke [FeFe]-hydrogenaser, er det nu lykkedes et team af forskere ledet af Duan og professor Eckhard Hofmann ved Ruhr University at belyse den molekylære mekanisme eksperimentelt. Ved hjælp af strukturer af formaldehyd-behandlede [FeFe]-hydrogenaser opnået ved proteinkrystallografi, var de i stand til at vise, at formaldehyd reagerer med det såkaldte aktive center af biokatalysatorerne - en uorganisk proteindel, hvor protoner og elektroner omdannes til H ₂ .

Derudover kombinerer formaldehyd sig dog med en anden meget vigtig proteindel, som er nødvendig for transporten af ​​protoner til det aktive center ved hjælp af en svovlholdig kemisk gruppe. Da forskerne erstattede denne del med en anden, var formaldehyd næppe i stand til at udøve sin hæmmende effekt.

"Fremtidige bioteknologiske anvendelser af [FeFe]-hydrogenaser kan meget vel involvere tilstedeværelsen af ​​formaldehyd, så vores modificerede formaldehyd-resistente biokatalysatorer kan bruges her," forklarer Duan. "Vi mener også, at vores resultater kan overføres til andre biokatalysatorer." Dette kunne spille en rolle for biobaserede industrielle processer, men også for at forstå metaboliske veje i levende organismer.

Flere oplysninger: Jifu Duan et al., Insights in the Molecular Mechanism of Formaldehyde Inhibition of [FeFe]-hydrogenases, Journal of the American Chemical Society (2023). DOI:10.1021/jacs.3c07800

Journaloplysninger: Tidsskrift for American Chemical Society

Leveret af Ruhr-Universitaet-Bochum