Molekylært samarbejde på tærsklen til livet

Proteinlignende aggregater kendt som amyloider kan binde sig til molekyler af genetisk materiale. Det er muligt, at disse to typer molekyler stabiliserede hinanden under udviklingen af ​​livet – og at dette endda kunne have banet vejen for den genetiske kode.

Hvordan organismer udvikler sig fra livløst stof er et af de største spørgsmål i videnskaben. Selvom mange mulige forklaringer er blevet foreslået, er der ingen endelige svar. Det er ingen overraskelse:disse processer fandt sted for 3 milliarder til 4 milliarder år siden, da forholdene på Jorden var helt anderledes end i dag.

Begrundelse af hypoteser med eksperimentelle data

"I løbet af denne enorme periode har evolutionen grundigt udslettet de spor, der fører tilbage til livets oprindelse," siger Roland Riek, professor i fysisk kemi og associeret direktør for ETH Zürichs nye tværfaglige Center for Oprindelse og Udbredelse af Liv. Videnskaben har intet andet valg end at formulere hypoteser – og at underbygge dem så grundigt som muligt med eksperimentelle data.

I årevis har Riek og hans team forfulgt ideen om, at proteinlignende aggregater, kendt som amyloider, kunne have spillet en vigtig rolle i overgangen mellem kemi og biologi.

Rieks forskergruppes første skridt var at demonstrere, at sådanne amyloider kan dannes relativt let under de forhold, der sandsynligvis herskede på den tidlige Jord:I laboratoriet skal der kun lidt vulkansk gas til (såvel som eksperimentel færdighed og en masse tålmodighed). ) for at simple aminosyrer kan kombineres til korte peptidkæder, som derefter spontant samles til fibre.

Forstadier til livets molekyler

Senere demonstrerede Rieks team, at amyloider kan replikere sig selv - hvilket betyder, at molekylerne opfylder et andet afgørende kriterium for at blive betragtet som forløber for livets molekyler. Og nu har forskerne taget samme linje for tredje gang med deres seneste undersøgelse, hvor de viser, at amyloider er i stand til at binde med molekyler af både RNA og DNA.

Disse interaktioner er delvist baseret på elektrostatisk tiltrækning, da nogle amyloider - i det mindste nogle steder - er positivt ladede, mens det genetiske materiale bærer en negativ ladning, i det mindste i et neutralt til surt miljø. Riek og hans team har dog også bemærket, at interaktionerne også afhænger af sekvensen af ​​RNA- og DNA-nukleotiderne i det genetiske materiale. Det betyder, at de kan repræsentere en slags forløber for den universelle genetiske kode, der forener alle levende væsener.

Øget stabilitet som en stor fordel

Og alligevel, "Selvom vi ser forskelle i, hvordan RNA- og DNA-molekylerne binder til amyloiderne, forstår vi endnu ikke, hvad disse forskelle betyder," siger Riek. "Vores model er nok stadig for simpel." Derfor ser han et andet aspekt af resultaterne som særligt vigtigt:Når det genetiske materiale binder sig til amyloider, opnår begge molekyler stabilitet. I oldtiden kan denne øgede stabilitet have vist sig at være en stor fordel.

Det skyldes, at dengang, i den såkaldte ursuppe, var biokemiske molekyler meget fortyndede. Sammenlign dette med nutidens biologiske celler, inden for hvilke disse molekyler er tæt pakket sammen. "Amyloider har bevist potentiale til at øge den lokale koncentration og rækkefølge af nukleotider i et ellers fortyndet uordnet system," skriver Rieks forskere i deres artikel publiceret i Journal of the American Chemical Society .

Riek påpeger, at selvom konkurrence er centralt i Darwins evolutionsteori, har samarbejde også spillet en stor evolutionær rolle. Begge klasser af molekyler drager fordel af den stabiliserende interaktion mellem amyloider og RNA- eller DNA-molekyler, fordi langlivede molekyler akkumuleres stærkere over tid end ustabile stoffer. Det kan endda være, at molekylært samarbejde snarere end konkurrence var den afgørende faktor for livets fremkomst.

"Der var sandsynligvis ingen mangel på plads eller ressourcer dengang," siger Riek.

Flere oplysninger: Saroj K. Rout et al., An Analysis of Nucleotid-Amyloid Interactions Reveals Selective Binding to Codon-Sized RNA, Journal of the American Chemical Society (2023). DOI:10.1021/jacs.3c06287

Journaloplysninger: Tidsskrift for American Chemical Society

Leveret af ETH Zürich