1. Nærhed og orientering: Enzymer samler reaktanter i den korrekte orientering for at lette reaktionen. Dette reducerer systemets entropi, hvilket gør reaktionen mere gunstig.
2. Stamme eller forvrængning: Enzymer kan binde underlag på en måde, der forvrænger deres form, hvilket gør dem mere reaktive. Dette opnås ofte ved bindingssubstrater i en konformation tæt på overgangstilstanden.
3. Elektrostatiske interaktioner: Enzymer kan bruge ladede aminosyrer eller kofaktorer til at stabilisere overgangstilstanden og sænke dens energi. Dette er især vigtigt for reaktioner, der involverer ladede mellemprodukter.
4. Syre-base-katalyse: Enzymer kan bruge aminosyrerester til at donere eller acceptere protoner, hvilket letter dannelsen af overgangstilstanden. Dette er afgørende for reaktioner, der involverer protonoverførsel.
Andre vigtige mekanismer:
* metalionkatalyse: Nogle enzymer bruger metalioner til at stabilisere ladede mellemprodukter eller for at lette redoxreaktioner.
* kovalent katalyse: Enzymer kan danne midlertidige kovalente bindinger med underlag for at ændre deres reaktivitet.
Det er vigtigt at huske, at disse mekanismer ofte fungerer sammen i et komplekst samspil for at opnå den ønskede katalytiske effekt. Den specifikke mekanisme afhænger af det individuelle enzym og reaktion, der katalyseres.