En forkortet time-lapse-sekvens af fluorescerende mikrofotografier, der viser et voksende proteinfilament (i midten), med det lyse runde tilslag (venstre) brugt som referencepunkt
Ebola virus, Alzheimers amyloid fibriller, vævskollagenstilladser og cellulært cytoskelet er alle filamentøse strukturer, der spontant samles fra individuelle proteiner.
Mange proteinfilamenter er godt undersøgt og finder allerede anvendelse i regenerativ medicin, molekylær elektronik og diagnostik. Imidlertid, selve processen med deres samling - proteinfibrillogenese - forbliver stort set uafsløret.
En bedre forståelse af denne proces gennem direkte observation forventes at tilbyde nye applikationer inden for biomedicin og nanoteknologi og samtidig levere effektive løsninger til patogendetektion og molekylær terapi. Dannelsen af proteinfilamenter er meget dynamisk og sker over tid og længdeskalaer, der kræver hurtige målinger med nano-til-mikrometer præcision. Selvom mange metoder kan opfylde disse kriterier, er forbeholdet at måle i vand og i realtid. Udfordringen forstærkes af behovet for at have en homogen samling karakteriseret ved ensartede væksthastigheder af filamenter af ensartet størrelse.
For at tackle denne udfordring, et NPL-hold udtænkte en arketypisk fibrillogenese-model baseret på et kunstigt protein, hvis samling blev optaget i realtid ved hjælp af superopløsningsmikroskopi. Resultaterne er offentliggjort i Nature Publishing Group's Videnskabelige rapporter .
Angelo Bella, Higher Research Scientist i NPL's Biotechnology Group forklarer:"Ved at være i stand til kontinuerligt at afbilde samlingen fra start til modning har vi fastslået, at proteinmonomerer rekrutterer i begge ender af voksende filamenter med ensartede hastigheder på en meget samarbejdsvillig måde."
Undersøgelsen giver et målegrundlag for at studere forskellige makromolekylære samlinger i realtid og lover at udvikle tilpassede nano-til-mikroskala strukturer in situ.