Forskerhold rapporterer at observere vibrationsspektre af et enkelt protein med infrarød nanospektroskopi

Et tværfagligt forskerhold, ledet af assisterende prof. Jun Nishida og lektor Takashi Kumagai ved Institut for Molekylær Videnskab, har med succes observeret vibrationsspektre af enkelte proteiner, bestående af cirka 500 aminosyrerester, ved hjælp af avancerede måleteknikker baseret på næsten- optisk feltmikroskopi. Denne metode anvender lys begrænset på nanometerskalaen, hvilket muliggør detaljeret analyse af ekstremt små prøver, hvilket tidligere var udfordrende med konventionel infrarød spektroskopi.

Undersøgelsen er publiceret i tidsskriftet Nano Letters .

Konventionel infrarød spektroskopi er blevet brugt i vid udstrækning til strukturel og kemisk analyse af forskellige materialer, da den kan måle vibrationsspektre, ofte omtalt som de "molekylære fingeraftryk."

Den nye præstation repræsenterer et stort fremskridt i retning af teknologiske innovationer såsom ultrafølsom og superopløsnings infrarød billeddannelse samt enkeltmolekyle vibrationsspektroskopi.

Den hurtige udvikling af nanoteknologi i de senere år har ført til stigende efterspørgsel efter ultrahøj følsomhed og superopløsning infrarød billedbehandling. Konventionel infrarød spektroskopi er imidlertid begrænset til at måle ekstremt små prøver eller opnå rumlig opløsning på nanometerskala. For eksempel kræver selv infrarød mikrospektroskopi med god følsomhed over en million proteiner for at opnå et infrarødt spektrum, hvilket gør det umuligt at måle kun et enkelt protein.

I deres undersøgelse isolerede forskerholdet et enkelt protein, en underenhed bestående af et proteinkompleks kaldet F₁ -ATPase, på et guldsubstrat og udførte nærfelts infrarøde spektroskopimålinger i et omgivende miljø.

De erhvervede med succes det infrarøde vibrationsspektrum af et enkelt protein, hvilket repræsenterer et stort fremskridt, der kan føre til karakterisering af lokale strukturelle organisationer af individuelle proteiner. Sådan information er særlig vigtig for at forstå de sofistikerede funktioner af proteinkomplekser og membranproteiner, hvilket giver en dybere indsigt i deres mekanismer og interaktioner.

Desuden har de udviklet en ny teoretisk ramme, der beskriver nanoskala-interaktionerne mellem det infrarøde nærfelt og protein.

Baseret på teorien var holdet i stand til kvantitativt at reproducere de eksperimentelle vibrationsspektre, som de observerede. Disse resultater vil være uvurderlige for den kemiske analyse af biomolekyler såvel som forskellige nanomaterialer, hvilket baner vejen for en række anvendelser af infrarød spektroskopi i nanoskala.

Flere oplysninger: Jun Nishida et al., Sub-Tip-Radius Near-Field Interactions in Nano-FTIR Vibrational Spectroscopy on Single Proteins, Nano Letters (2024). DOI:10.1021/acs.nanolett.3c03479

Journaloplysninger: Nano-bogstaver

Leveret af National Institutes of Natural Sciences