Hvorfor forstyrrer opvarmning aktiviteten af et enzym?

Forskere bestræber stadig på at forstå de komplicerede detaljer i de komplekse proteinmolekyler, der muliggør vigtige biologiske processer. Disse molekyler, kendt som enzymer, fungerer som katalysatorer til adskillige biologiske reaktioner. Uden enzymer ville de fleste af disse reaktioner ikke forekomme hurtigt nok til at opretholde liv. Enzymer er designet til at fungere inden for et specifikt miljø. Overdreven varme sammen med forskellige andre tilstande kan alvorligt forringe enzymaktiviteten.
The Reactions of Life

Biologiske reaktioner giver energi og specialiserede molekyler, der opretholder en organisms liv. Alle reaktioner kan dog ikke forekomme, før en bestemt mængde energi stimulerer reaktantmolekylerne. Denne energi er kendt som reaktionens aktiveringsenergi. Den tilgængelige energi i biologiske miljøer er ofte utilstrækkelig til at stimulere et tilstrækkeligt antal reaktioner, men enzymer kompenserer for denne utilstrækkelighed. Ved at ændre den måde, hvorpå reaktantmolekyler interagerer med hinanden, nedsætter enzymer aktiveringsenergien og tillader, at reaktioner optræder meget hurtigere.
Altered by Heat

Enzymer er specialiserede proteinmolekyler, hvilket betyder, at de deler grundlæggende struktur for et protein: specifikke typer aminosyrer forbundet sammen i en bestemt sekvens. Enzymer har generelt komplekse tredimensionelle strukturer, der bestemmer deres detaljerede funktionelle egenskaber. Hvis denne struktur ændres, bliver enzymet mindre effektivt i sin rolle som at sænke aktiveringsenergi. En fælles kilde til strukturelle ændringer er varme. Varme temperaturer har en tendens til forbedret enzymatisk aktivitet ved at øge den kinetiske energi, der er forbundet med tilfældig molekylær bevægelse, men når temperaturen bliver for høj, oplever enzymer strukturel forringelse, der hæmmer enzymatisk aktivitet.
Molekyler i bevægelse -

Forstyrrelsen af en enzymets omhyggeligt designede struktur er kendt som denaturering. Denne proces er ofte ønskelig: Nogle fødevareproteiner er for eksempel lettere at fordøje, efter at de er blevet denatureret ved madlavning. Høj temperatur er en almindelig årsag til denaturering. Når temperaturen stiger, bliver tilfældig molekylær bevægelse mere energisk. Til sidst bliver molekylær bevægelse så energisk, at molekylerne forstyrrer bindingerne mellem de mange aminosyrer, der bestemmer enzymets naturlige struktur. Enzymet ødelægges ikke, men dets væsentlige strukturelle egenskaber er blevet ændret. I komplekse proteiner som enzymer er denaturering næsten altid irreversibel.
Et enzym uden et substrat

Et intakt reaktantmolekyle, eller et substrat, der fastgøres til et enzym i begyndelsen af en enzymatisk reaktion er vigtig for at korrigere funktion af enzymet. Denaturering af et substrat forårsager strukturelle ændringer, der gør det vanskeligt eller umuligt for det at passe ind i enzymets meget specifikke struktur. Enzymer er meget specifikke, hvilket betyder, at deres intrikate strukturer sikrer, at de kun kan knytte sig til en type molekyle eller til en gruppe tæt beslægtede molekyler.