Forskere viser, hvad der driver en ny, ordnet samling af alternerende peptider

Peptider er kæder af aminosyrer, byggestenene i proteiner. De er involveret i en række biologiske processer, herunder cellesignalering, hormonregulering og immunrespons. I de senere år har der været stigende interesse for brugen af ​​peptider til terapeutiske formål. Imidlertid er evnen til at designe peptider med specifikke egenskaber blevet begrænset af vores forståelse af, hvordan peptider selv samler sig.

Et team af forskere ved University of California, San Diego, har nu fået et markant gennembrud på dette område. De har opdaget en ny, bestilt samling af alternerende peptider, og de har identificeret drivkræfterne bag denne samling.

Forskerne brugte en kombination af eksperimentelle og beregningsmæssige teknikker til at studere selvsamlingen af ​​to forskellige peptider. De fandt ud af, at peptiderne dannede vekslende lag, hvor hvert lag bestod af én type peptid. Lagene blev stablet i et regulært, gentaget mønster, hvilket skabte en meget velordnet struktur.

Forskerne var i stand til at identificere to nøglefaktorer, der drev dannelsen af ​​denne ordnede samling. For det første havde peptiderne modsatte ladninger, hvilket gjorde det muligt for dem at tiltrække hinanden elektrostatisk. For det andet havde peptiderne komplementære former, som tillod dem at passe sammen som puslespilsbrikker.

Forskerne mener, at deres resultater kan have vigtige konsekvenser for udformningen af ​​peptid-baserede terapier. Ved at forstå de kræfter, der driver peptid-selvsamling, kan forskere være i stand til at designe peptider, der selv samler sig i specifikke strukturer med ønskede egenskaber. Dette kan føre til udvikling af nye lægemidler og behandlinger for en række sygdomme.

Undersøgelsen blev offentliggjort i tidsskriftet Nature Communications.