Forskere giver bevis for, hvordan proteiner folder

Proteiner er essentielle for livet. De udfører en lang række funktioner, herunder at katalysere kemiske reaktioner, transportere molekyler og yde strukturel støtte. Hvordan proteiner foldes til deres funktionelle former er et grundlæggende spørgsmål i biologi.

I en ny undersøgelse har forskere ved University of California, Berkeley, fremlagt beviser for en mekanisme kaldet "nukleation-kollaps". Nukleation-kollaps foreslår, at proteiner folder ved først at danne en lille, stabil kerne af aminosyrer. Denne kerne vokser derefter ved at tiltrække andre aminosyrer, hvilket får proteinet til at kollapse til sin endelige form.

Forskerne testede deres hypotese ved hjælp af et protein kaldet det grønne fluorescerende protein (GFP). GFP er et lille protein, der lyser grønt, når det udsættes for blåt lys. Forskerne konstruerede en version af GFP, der indeholdt en enkelt aminosyresubstitution. Denne substitution gjorde proteinet mere tilbøjeligt til at danne en stabil kerne.

Forskerne fandt ud af, at den konstruerede GFP foldede sig meget hurtigere end vildtype GFP. Dette tyder på, at nukleation-kollaps er en nøglemekanisme for proteinfoldning.

Resultaterne af denne undersøgelse har betydning for forståelsen af, hvordan proteiner folder forkert. Proteinfejlfoldning kan føre til en række sygdomme, herunder Alzheimers sygdom og cystisk fibrose. Ved at forstå, hvordan proteiner folder sig, kan forskere muligvis udvikle nye lægemidler til at forebygge eller behandle disse sygdomme.

Undersøgelsen blev offentliggjort i tidsskriftet Nature Structural &Molecular Biology.