Hvad er det molekylære grundlag for forskel i elektroforetisk mønster mellem normal hæmoglobin A og S?

Her er en sammenbrud:

* normal hæmoglobin A (HBA): Dette er den mest almindelige type hæmoglobin, der findes hos voksne. Det består af to alpha globin -kæder og to betaklobin -kæder. Betakæderne har en glutaminsyre Aminosyre på den sjette position.

* sickle celle hæmoglobin S (HBS): Denne variant har en valine Aminosyre ved den sjette position af betakæden i stedet for glutaminsyre. Denne enkelt aminosyreændring er forårsaget af en punktmutation i beta -globin -genet.

Den elektroforetiske forskel:

* glutaminsyre er negativt ladet ved fysiologisk pH, hvilket gør HBA lidt negativt ladet.

* Valine er neutral, hvilket gør HBS mindre negativt ladet end HBA.

Denne forskel, der er gebyr, får HBS til at migrere langsommere end HBA i en elektroforese -gel. HBS -molekylerne har en tendens til at klumpe sammen og danne lange, stive polymerer. Disse polymerer forvrænger de røde blodlegemer til en seglform, hvilket fører til de karakteristiske symptomer på seglcelleanæmi.

Kortfattet:

Forskellen i elektroforetisk mønster mellem HBA og HBS skyldes den enkelte aminosyresubstitution i beta -globin -kæden, som ændrer den samlede ladning af hæmoglobinmolekylet. Denne forskel på ladning resulterer i, at HBS migrerer langsommere end HBA i en elektroforese -gel.