Ny røntgenspektroskopi udforsker brint-genererende katalysator

Ved hjælp af en nyudviklet teknik, forskere fra Japan, Tyskland og USA har identificeret et nøgletrin i produktionen af ​​brintgas af et bakterielt enzym. At forstå disse reaktioner kan være vigtigt i udviklingen af ​​en ren brændstoføkonomi drevet af brint.

Holdet studerede hydrogenaser - enzymer, der katalyserer produktion af hydrogen fra to vidt udbredte organismer: Chlamydomonas reinhardtii , en enkeltcellet alge og Desulfovibrio desulfuricans, en bakterie.

I begge tilfælde deres hydrogenase-enzymer har et aktivt sted med to jernatomer.

"Blandt hydrogenaser, [FeFe]-hydrogenase har den højeste omsætningshastighed (molekylær brintproduktionshastighed) og har derfor en potentiel rolle i fremtidens brintøkonomi, enten ved direkte anvendelse eller ved et syntetisk kompleks, som har et lignende reaktionscenter, " sagde professor Stephen P. Cramer i UC Davis Department of Chemistry og medforfatter på papiret sammen med kandidatstuderende Cindy C. Pham (med-førsteforfatter) og Nakul Mishra og projektforsker Hongxin Wang i samme afdeling.

Forskerne brugte en teknik kaldet nuclear resonant vibrational spectroscopy (NRVS) til at følge vibrationsstrukturerne og analyseaktiviteten ved jernatomerne i enzymet. NRVS kræver specialudstyr, og er i øjeblikket kun tilgængelig på fire steder i verden:SPring-8 synkrotronen i Hyogo, Japan, hvor denne undersøgelse blev udført; den avancerede fotonkilde ved Argonne National Laboratory, Illinois; European Synchrotron Radiation Facility i Grenoble, Frankrig; og Petra-III i Hamborg, Tyskland.

Ved hjælp af NRVS, holdet kunne vise, at jernatomerne kortvarigt danner et hydrid (jern-brint), før de frigiver molekylært hydrogen (H2). Det er det første vellykkede eksperiment af sin type på naturligt forekommende [FeFe]-hydrogenaser, sagde Wang.

"Det vellykkede resultat af denne forskning skyldes det brede samarbejde mellem biokemikere, spektroskoper, eksperimentelle fysikere og teoretikere, " sagde Wang. "Dette starter en rejse for at forfølge jernspecifik information for alle mellemprodukterne i [FeFe] hydrogenase i fremtiden."

Yderligere forfattere på papiret, offentliggjort online i Journal of the American Chemical Society er:Vladimir Pelmenschikov, Tekniske Universitet i Berlin, Tyskland; James Birrell, Constanze Sommer, Edward Reijerse og Wolfgang Lubitz, Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion, Mülheim an der Ruhr, Tyskland; Casseday Richers og Thomas Rauchfuss, University of Illinois; Kenji Tamasaku og Yoshitaka Yoda, SPRING-8, Hyogo, Japan. Arbejdet blev delvist støttet af tilskud fra National Institutes of Health og Max Planck Society.