Proteinmiljøet gør katalysatoren effektiv til brintproduktion

Interaktionen mellem proteinshell og aktivt center i hydrogenproducerende enzymer er afgørende for biokatalysatorers effektivitet. Et team fra Ruhr-Universität Bochum og Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion i Mülheim an der Ruhr analyserede specifikt hydrogenbindings rolle i visse enzymer fra grønalger, hydrogenaserne. Grupperne, der samarbejder om Excellence Cluster Resolv, rapporterede resultaterne i Journal of the American Chemical Society .

"Resultaterne bidrager ikke kun til forståelsen af ​​denne globalt anerkendte biokatalysatorgruppe, men også give anvendt forskning vigtige pejlemærker for udviklingen af ​​kemiske katalysatorer modelleret efter det meget aktive biomolekyle, "siger Dr. Martin Winkler fra den Bochum-baserede arbejdsgruppe Fotobioteknologi.

Mest kraftfulde biokatalysatorer

Undersøgelsen blev udført på en særlig type hydrogenaser, såkaldte [FeFe] -hydrogenaser. De består af et proteinstillads og et aktivt center, kaldet H-klynge. Sidstnævnte består af seks jern- og seks svovlatomer samt seks usædvanlige byggesten. Dette er stedet, hvor den faktiske syntese af molekylært brint fra protoner og elektroner finder sted. "[FeFe] -hydrogenaser er blandt de mest kraftfulde biokatalysatorer nogensinde, "forklarer prof. dr. Thomas Happe, leder af arbejdsgruppen Fotobioteknologi. Kommunikationen mellem H-klynge og proteinmiljø spiller en afgørende rolle.

Det hjælper med målrettet levering af udgangsmaterialerne til syntesen og til effektiv fjernelse af produktet. "Derudover proteinskallen sikrer optimal rumlig tilpasning af H-klyngen og beskytter den mod skadelige påvirkninger, "tilføjer Oliver Lampret, der skriver sit speciale om dette emne.

Manipulation af hydrogenbindinger

Gruppen fra Bochum og dens Mühlheim-baserede kolleger Dr. Agnieszka Adamska-Venkatesh, Dr. Olaf Rüdiger og prof. Dr. Wolfgang Lubitz demonstrerede, at hydrogenbindinger mellem H-klynge og proteinmiljø signifikant påvirker de elektrokemiske egenskaber i det aktive enzymcenter. De fjernede individuelle brintbindinger eller tilføjede yderligere og undersøgte virkningerne.

Manipulationen ændrede begge dele, enzymets elektrontransportegenskaber og den katalytiske retning, hvori det virker, fordi hydrogenaser kan producere hydrogen og også katalysere den omvendte reaktion, det er, spaltning af molekylært brint til protoner og elektroner.

Indflydelsen af ​​hydrogenbindinger blev demonstreret af forskerne ved hjælp af tre forskellige typer tilgange:spektroskopi, elektrokemi og enzym-kinetik.