Ny teori låser hemmeligheden bag protein-membran-interaktioner op

Billioner af celler - alle forskellige former og størrelser - danner en menneskelig krops struktur. Omkring hver celle er en membran, i fællesskab fungerer som værtinde og sikkerhed - byder visse oplysninger velkommen i cellen, samtidig med at dets komponenter ikke spildes ud i kroppens tomrum. Meget er kendt om, hvordan de enkelte stykker af en celle fungerer, men en betydelig forståelse af, hvordan proteiner interagerer med cellemembranen, har været et mysterium indtil nu, efter en nylig undersøgelse ved University of Missouri.

"Når du tænker på de grundlæggende komponenter i levende systemer, proteiner er blandt de vigtigste, deroppe med nukleinsyrer, "sagde Gavin King, lektor i fysik ved College of Arts and Science på MU, og fælles lektor i biokemi. "Proteiner udfører mere aktivitet i cellen i forhold til DNA."

Proteiner er en celles arbejdsheste. Omkring 30 procent af proteiner i en given celle interagerer ofte med membraner eller opholder sig i membraner for at lette og regulere strømmen af ​​information og materialer ind og ud af celler. Ved hjælp af højpræcisions atomkraftmikroskopiforsøg, Kings team målte den kraft, der kræves for, at proteiner kan bryde fri fra membranen.

"Forestil dig, at du skal fiske, og din fiskestang er et kraftmikroskop, "Sagde kongen." I slutningen af ​​vores fiskestang satte vi en lokke på, eller i dette tilfælde et virkelig kort protein. På en meget omhyggelig og kontrolleret måde, vi sænker fiskestangen til nærheden af ​​en membran. På en måde vi ikke kan kontrollere eller direkte observere, lokken bliver ofte bidt af fisken, som i dette tilfælde er membranen. Når fisken bider, vi kan trække lokket tilbage, og vi kan spørge, hvor meget kraft det tager at pop lokket ud af fiskens mund. Det, der overraskede os, er, at hvis du gør det samme eksperiment gentagne gange, du får forskellige resultater. Vi kæmpede for at finde en model, der kunne passe til denne kompleksitet. "

For at besvare dette spørgsmål, Ioan Kosztin, professor i fysik ved College of Arts and Science på MU, samarbejdede med King og udviklede en teoretisk model, der viser, at der er mere end én måde, hvorpå et protein kan bryde fri af membranen, der involverer flere forskellige veje. De opdagede, at protein-membran-interaktionen kan udvise en "fangstbinding" -adfærd.

"Catch-bond adfærd ligner en kinesisk fingerfælde, hvor kontraintuitivt, jo hårdere man trækker i fælden, jo stærkere fælden trækker tilbage, "Kosztin sagde." Selvom lignende adfærd tidligere er blevet beskrevet på mobilniveau, så vidt vi ved, dette er den første rapport for protein-membran-interaktioner. "

Forskerne håber, at denne opdagelse vil danne grundlag for fremtidige undersøgelser af signalveje i celler og hvordan lægemidler varierer cellulære funktioner.

Studiet, "Flere stokastiske veje i forceret peptid-lipidmembranafskillelse" blev offentliggjort i Videnskabelige rapporter .