Ny familie på blokken:En ny gruppe af glycosidiske enzymer

En gruppe forskere fra Japan har opdaget et nyt enzym fra en jordsvamp. I deres undersøgelse offentliggjort i Journal of Biological Chemistry , de spekulerer i, at dette enzym spiller en vigtig rolle i jordens økosystem, og derefter beskrive dens struktur og handling. Når først nytten af ​​hovedproduktet af dette enzym er bedre forstået i fremtiden, dette enzym kan også udnyttes til industrielle formål. Forskerne oplyser, "Vores undersøgelse belyser det faktum, at nye enzymer stadig er ved at blive opdaget. Det lægger muligvis grundlaget for yderligere forskning for at identificere nye enzymer, der giver kulhydrater, der engang blev anset for at være ekstremt vanskelige at forberede."

Kulhydrater er sandsynligvis de mest alsidige organiske molekyler på planeten, da de spiller forskellige roller i organismer. Derfor, funktioner og strukturer af enzymer relateret til kulhydrat er lige så forskellige. Glycosidhydrolaser (GH'er) er enzymer, der bryder "glycosidiske bindinger" i kulhydrater eller sukkerarter. GH'er er den største kendte gruppe af kulhydratrelaterede enzymer, og gruppen bliver ved med at ekspandere. En ny familie, GH144, blev identificeret af den samme forskergruppe tidligere fra en jordbakterie Chitinophaga pinensis og kaldet CpSGL.

Enzymet endo-β-1, 2-glucanase (SGL), medlem af GH -familien, er involveret i metabolismen af ​​β-1, 2-glucan, som er et polysaccharid (sukkerkæde) sammensat af β-1, 2-koblede glukosenheder. β-1, 2-glucan fungerer som et ekstracellulært kulhydrat, der spiller vigtige roller i symbiosen eller infektionen af ​​nogle bakterier. Imidlertid, SGL'ernes rolle i eukaryote celler og deres forhold til bakterielle SGL'er er ikke godt forstået.

Denne gruppe af japanske forskere fra forskellige universiteter og et forskningsinstitut, arbejder på et samarbejdsprojekt ledet af Masahiro Nakajima, har opdaget et nyt SGL -enzym fra en jordsvamp, Talaromyces funiculosus. Enzymet, i det følgende kaldet TfSGL, viste ingen signifikant sekvenslighed med andre kendte GH -familier. Imidlertid, den viste betydelige ligheder med andre eukaryote proteiner med ukendte funktioner. Forskerne foreslår således, at TfSGL og disse relaterede GH -enzymer klassificeres i en ny familie, som de kalder GH162.

Normalt når forskere finder et nyt protein - i dette tilfælde, et enzym - de kloner yderligere genet, der indeholder sekvensen, der koder for det for bedre at forstå dets funktionalitet. Denne klon kaldes en "rekombinant" sekvens. Det rekombinante TfSGL-protein (TfSGLr) viste sig at nedbryde både lineært og cyklisk β-1, 2-glucaner til sophorose, et enklere og mindre kulhydrat.

Stereokemisk analyse foretaget af disse forskere afslørede, at det er et inverterende enzym, en egenskab, der er forbundet med dens virkningsmekanisme. De fandt ud af, at TfSGL nedbryder sophorooligosaccharider (β-1, 2-glucooligosaccharider), med polymerisationsgrad på 5 eller mere til disaccharidsophorosen som hovedprodukt.

Røntgenkrystalstrukturanalyse afslørede, at den overordnede struktur af TfSGLr ligner den for medlemmer af GH144-familien nævnt tidligere, især CpSGL. Imidlertid, de to enzymer er meget forskellige i aminosyresekvenser, såvel som substratgenkendelsessteder og basiskatalysatorens positioner. Denne forskel indikerer, at TfSGL og dets homologer sandsynligvis udgør en ny familie, og at der kunne være et molekylært evolutionært forhold mellem GH144 og GH162.

Faktisk, de fleste TfSGL -homologer findes i eukaryote organismer, især svampe (Basidiomycota og Ascomycota), og slimforme (Mycetozoa). Nogle af disse arter er forbundet med rhizosfæren, som er økosystemet omkring roden og jorden, hvor metabolismen af ​​cyklisk β-1, 2-glucan kan forekomme som en del af dette symbiotiske forhold til planter. Andre arter er parasitter, og dermed, det menes, at den cykliske β-1, 2-glucan kan bruges til at reducere immunrespons i værter. TfSGL -homologer er også spekuleret i at være involveret i interaktioner med andre organismer.

Dette nye enzym, TfSGL, nedbryder β-1, 2-glucan til sophorose. Ifølge Nakajima, "Efterhånden som funktioner og anvendelser af sophorose bliver mere tydelige i fremtiden, enzymet kan potentielt bruges til produktion af sophorose. β-Glucanases spiller allerede en vigtig rolle i vores liv, da de er meget udbredt i produktionen af ​​biobrændstoffer.

Nakajima slutter med at formode, "Strukturerne i sukkerkæder er komplekse og forskelligartede, og sukkerkæder er også involveret i forskellige livsfænomener. Syntese og nedbrydning af så forskellige sukkerkæde strukturer udføres af enzymer, men kun den ene ende af mangfoldigheden synes at være blevet forstået. Med vores forskning, vi håber at identificere gener, der koder for nye enzymer, der nedbryder sukkerkæder og giver kulhydrater, der engang blev anset for ekstremt vanskelige at forberede. "