Nyt design af bioaktive peptidnanofibre, der holder både temperaturreversibilitet og stivhedskontrol

Et samarbejde hovedsageligt ledet af forskere fra Tokyo University of Agriculture and Technology (TUAT) i Japan har udviklet en ny metode til molekylært design til at kontrollere både temperaturreversibilitet og stivhed af nanofibre, der er geldannende peptider. Peptid-nanofiberhydrogelen kan bruges som biomedicinsk materiale. Denne metode vil tillade peptid nanofibre for mere biomedicinsk anvendelig.

Forskerne offentliggjorde deres resultater den 8. juli i Chemistry-A European Journal , som blev fremhævet på forsiden og coverprofilen.

Generelt, nogle peptider danner nanofiberhydrogeler. Disse peptider er korte kæder af naturlige aminosyrer, der findes i alle levende organismer. Da disse er biovenlige, de har været meget brugt i medicin såsom vævsgenvindingsmaterialer, regenerative medicinske materialer, ekstracellulære matricer, cellekulturmaterialer, og medicinafgivelsesbeholdere.

"For nogle medicinske anvendelser af nanofiberpeptider, vi er nødt til at udvikle en teknik til at kontrollere både stivhed (mekanisk styrke) og temperaturrespons skiftende mellem gel (fast) og sol (væske), "sagde Takahiro Muraoka, Ph.D., tilsvarende forfatter på papiret og lektor ved Institut for Anvendt Kemi, Graduate School of Engineering ved TUAT. "Det er, imidlertid, svært at forbedre begge funktioner på samme tid. For eksempel, når man øger stivheden af ​​en peptid nanofiber ved at erstatte en simpel aminosyre alanin til en mere hydrofob aminosyre phenylalanin, det er kendt, at temperaturrespons ofte går tabt."

I deres eksperimenter, de fandt ud af, at en aminosyreerstatning, som man mente at lavede en blødere gel, uventet dannede en hårdere gel. De brugte 5 sæt forskellige peptider, der havde 16 aminosyrer. Interessant nok, et bestemt peptid mistede ikke temperaturrespons. Peptidet (koncentration ved 1 % i opløsning) dannede gel (fast) ved 20°C (68°F), og når temperaturen steg til 80°C (178°F), blev gelen blød (flydende). Når temperaturen sænkes fra 80°C til 20°C, den faste gel blev igen dannet. "Denne temperatur reversible funktion er anvendelig til lægemiddeltilførsel ved lokal injektion, "sagde Muraoka.

De erstattede alanin i midten af ​​peptidet til glycin, den enkleste aminosyre. Glycinudskiftningen gør normalt gelen blødere. De brugte almindelig analytisk instrumentering som f.eks. CD, IR, og TEM -mikroskopi for præcist at forstå, hvordan gelen blev dannet. De brugte også en beregningsmetode, kaldet molekylær dynamik simulering. "Baseret på vores resultater, vi er nu i stand til at designe peptider bedre ved computersimulering, " sagde Muraoka.

Desuden, peptidnanofiberen var celleklæbende, som er velegnet som biomateriale til cellekultur og vævsregenerering. "Denne forskning vil åbne nye veje til at designe peptid nanofibre, der er mere biomedicinsk anvendelige, " tilføjede Muraoka.