Under tryk:Manipulering af protein-efterlignende molekyler med hydrostatisk tryk

Stimulus-responsive supramolekylære strukturer er dukket op som et alternativ til konventionelle strukturer, på grund af deres anvendelser i sensing, levering af medicin, og omskiftelige hukommelsessystemer. Nu, forskere ved Tokyo Institute of Technology undersøger hydrostatisk trykrespons af 'foldamerer'-kunstige molekyler, der efterligner proteinfoldning-og rapporterer et skift i deres foretrukne konformation med skiftende tryk, demonstrerer hydrostatisk trykaktiveret dynamisk kontrol. Fundet åbner døre for fremtidig udvikling af trykfølsomme foldamerer og kunstige materialer.

Mest, hvis ikke alle, biologiske systemer er ekstremt komplekse og er ofte afhængige af interaktioner, traditionel kemi ikke fokuserer på. Et helt forskningsfelt kaldet supramolekylær kemi er blevet inspireret til at studere præcist de interaktioner, der styrer biologiske processer, baseret på en tilgang, der er afhængig af kunstige molekylære maskiner til at efterligne biologiske funktioner. Disse molekylære maskiner reagerer på en lang række eksterne stimuli, såsom temperatur, omgivende medier, ophidselse med lys, og følgelig finde applikationer i sansning, levering af medicin, molekylær billeddannelse, og omskiftelig hukommelsesteknologi.

Imidlertid, en bestemt stimulus - nemlig hydrostatisk tryk - har længe været på mode på grund af den bemærkelsesværdige kendsgerning, at det gør det muligt at studere et supramolekylært materiale både i dets uforstyrrede og tryksatte tilstand. Faktisk, en forskergruppe med base i Japan, bestående af forskere fra Tokyo Institute of Technology (Tokyo Tech), har for nylig vist, at de optiske egenskaber og kemiske processer i opløsninger af supramolekylære materialer præcist kan reguleres af hydrostatisk tryk.

Inspireret af deres fund, gruppen, ledet af prof. Gaku Fukuhara fra Tokyo Tech og prof. Hiromitsu Maeda fra Ritsumeikan University, fortsatte med at studere virkningerne af pres på 'foldamerer' - kunstige molekyler, der efterligner proteiner. Deres resultater blev offentliggjort i tidsskriftet Kemisk videnskab . Navnet foldamer stammer fra det faktum, at disse systemer kan replikere proteiner, der foldes i veldefinerede mønstre. Prof. Gaku Fukuhara forklarer motivationen for deres undersøgelse:"Foldamerens løsningstilstandsopførsel under hydrostatisk tryk er ikke blevet undersøgt detaljeret, hvilket udgør en udfordring for yderligere fremskridt inden for supramolekylær kemi. "

For at en foldamer kan foldes ind i en specifik konformation, den skal først binde til en gæst negativt ladet ion, der danner den racemiske tilstand (lige meget) af spiralformede strukturer. Kiraliteten (eller egenskaben ved at adskille sig fra sit spejlbillede) af den resulterende struktur kan derefter induceres ved at indføre en asymmetrisk modposition, en proces kendt som ionparring. Ionparring, imidlertid, afhænger af opløsningsbetingelserne for foldamer, hvilken, på tur, kan påvirkes af hydrostatisk tryk. Derfor, forskere valgte en fluorescerende foldamer som en negativ ionreceptor, kaldet en vært, og chirale ionpar (såsom chlorid og bromid) som gæster for at undersøge de optiske egenskaber ved værtsopløsningen under hydrostatisk tryk.

Forskerne begyndte med at undersøge ændringer i fluorescens og absorption (i UV og synlige) spektre for værten i forskellige organiske opløsningsmidler under tryk og observerede et gradvist skift i spektralbåndet til længere bølgelængder samt en øget absorbans med stigende tryk. De tilskrev dette til det faktum, at værten i første omgang vedtager to konformere, en forlænget og en foldet, og gradvist skifter til en udvidet-rig tilstand ved tryk. Derefter, efter elektronisk excitation (hυ), to forskellige fluorescenstilstande blev observeret fra disse konformere.

"Vores undersøgelse viser klart, at konformationer i den fleksible foldamer -vært kan styres dynamisk, i både jord og ophidsede tilstande, simpelthen ved at ændre det hydrostatiske tryk, "kommenterer en ophidset professor Fukuhara." Faktisk, denne strategi kan endda udvides til andre foldamer- og gæstkombinationer, der har svært ved at fornemme hinanden eller ikke viser en vært-gæstkemi, "tilføjer han.

Teamets bestræbelser på at tyde foldamer bedre bringer os helt sikkert et skridt tættere på at forstå kompleksiteten af ​​proteiner.