Hvordan metaller arbejder sammen for at svække hårdføre nitrogen-nitrogen-bindinger

nitrogen, et element, der er essentielt for alle levende celler, udgør omkring 78 procent af Jordens atmosfære. Imidlertid, de fleste organismer kan ikke gøre brug af dette nitrogen, før det er omdannet til ammoniak. Indtil mennesker opfandt industrielle processer til ammoniaksyntese, næsten al ammoniak på planeten blev genereret af mikrober ved hjælp af nitrogenaser, de eneste enzymer, der kan bryde nitrogen-nitrogen-bindingen, der findes i gasformigt dinitrogen, eller N2.

Disse enzymer indeholder klynger af metal- og svovlatomer, der hjælper med at udføre denne kritiske reaktion, men mekanismen for, hvordan de gør det, er ikke godt forstået. For første gang, MIT kemikere har nu bestemt strukturen af ​​et kompleks, der dannes, når N2 binder til disse klynger, og de opdagede, at klyngerne i en overraskende grad er i stand til at svække nitrogen-nitrogenbindingen.

"Denne undersøgelse sætter os i stand til at få indsigt i den mekanisme, der giver dig mulighed for at aktivere dette virkelig inerte molekyle, som har et meget stærkt bånd, som er svært at bryde, " siger Daniel Suess, Class of '48 Career Development Assistant Professor of Kemi ved MIT og seniorforfatter af undersøgelsen.

Alex McSkimming, en tidligere MIT postdoc, der nu er adjunkt ved Tulane University, er hovedforfatter af papiret, som vises i dag i Naturkemi .

Nitrogenfiksering

Kvælstof er en kritisk komponent i proteiner, DNA, og andre biologiske molekyler. For at udvinde nitrogen fra atmosfæren, tidlige mikrober udviklede nitrogenaser, som omdanner nitrogengas til ammoniak (NH3) gennem en proces kaldet nitrogenfiksering. Celler kan derefter bruge denne ammoniak til at bygge mere komplekse nitrogenholdige forbindelser.

"Evnen til at få adgang til fast nitrogen i stor skala har været medvirkende til at muliggøre spredning af liv, " siger Suess. "Dinitrogen har et virkelig stærkt bånd og er virkelig ikke-reaktivt, så kemikere betragter det grundlæggende som et inert molekyle. Det er et puslespil, som livet skulle finde ud af:hvordan man konverterer dette inerte molekyle til nyttige kemiske arter."

Alle nitrogenaser indeholder en klynge af jern- og svovlatomer, og nogle af dem omfatter også molybdæn. Dinitrogen menes at binde til disse klynger for at starte omdannelsen til ammoniak. Imidlertid, arten af ​​denne interaktion er uklar, og indtil nu, videnskabsmænd havde ikke været i stand til at karakterisere N2-binding til en jern-svovl-klynge.

For at belyse, hvordan nitrogenaser binder N2, kemikere har designet enklere versioner af jern-svovl-klynger, som de kan bruge til at modellere de naturligt forekommende klynger. Den mest aktive nitrogenase anvender en jern-svovlklynge med syv jernatomer, ni svovlatomer, et molybdæn atom, og et carbonatom. Til denne undersøgelse, MIT-holdet skabte en, der har tre jernatomer, fire svovlatomer, et molybdæn atom, og ingen kulstof.

En udfordring i forsøget på at efterligne den naturlige binding af dinitrogen til jern-svovlklyngen er, at når klyngerne er i en løsning, de kan reagere med sig selv i stedet for at binde substrater såsom dinitrogen. For at overvinde det, Suess og hans elever skabte et beskyttende miljø omkring klyngen ved at knytte kemiske grupper kaldet ligander.

Forskerne knyttede en ligand til hvert af metalatomerne bortset fra et jernatom, hvor N2 binder sig til klyngen. Disse ligander forhindrer uønskede reaktioner og tillader dinitrogen at komme ind i klyngen og binde sig til et af jernatomerne. Når først denne binding fandt sted, forskerne var i stand til at bestemme kompleksets struktur ved hjælp af røntgenkrystallografi og andre teknikker.

De fandt også, at den tredobbelte binding mellem de to nitrogenatomer i N2 er svækket i overraskende omfang. Denne svækkelse opstår, når jernatomerne overfører meget af deres elektrontæthed til nitrogen-nitrogenbindingen, hvilket gør bindingen meget mindre stabil.

Klyngesamarbejde

Another surprising finding was that all of the metal atoms in the cluster contribute to this electron transfer, not only the iron atom to which the dinitrogen is bound.

"That suggests that these clusters can electronically cooperate to activate this inert bond, " Suess says. "The nitrogen-nitrogen bond can be weakened by iron atoms that wouldn't otherwise weaken it. Because they're in a cluster, they can do it cooperatively."

The researchers' findings also confirmed that simpler versions of the iron-sulfur cluster, such as those they created for this study, can effectively weaken the nitrogen-nitrogen bond. The earliest microbes to develop the ability to fix nitrogen may have evolved similar types of simple clusters, Suess says.

Suess and his students are now working on ways to study how the more complex, naturally occurring versions of iron-sulfur clusters interact with dinitrogen.