Hvordan et bestemt protein regulerer op til to tredjedele af verdens metanudledning

Mens metan står for omkring 16% af overfloden i atmosfæren af ​​drivhusgasser - som også omfatter kuldioxid, lattergas, vanddamp - er det mere end 25 gange bedre end kuldioxid til at fange varme. To tredjedele af den globale metanfrigivelse menes at være gennem naturlig emission under anaerob aktivitet af primitive encellede mikroorganismer kaldet archaea. At forstå den præcise mekanisme, hvormed arkæer producerer metan, kan føre til teknologi, der reducerer arkæernes metanproduktion og hjælper i kampen mod global opvarmning.

Archaea adskiller sig fra bakterier hovedsageligt på grund af deres levesteder og energikilder. De såkaldte methanogen archaea udsender metan som et biprodukt af energiproduktion, der er nødvendigt for deres overlevelse. Biomolekylet, der er ansvarligt for metandannelsen, er det såkaldte Methyl-Coenzyme M Reductase (eller MCR) protein, der inducerer den kemiske omdannelse. For at MCR kan katalysere denne reversible reaktion, skal den aktiveres af et partnerprotein, der tilhører superfamilien af ​​B12-afhængig radikal S-Adenosyl-L-Methionin (eller SAM) enzymer.

Superfamilien af ​​radikale SAM-enzymer indeholder over 200.000 uafhængige sekventerede proteiner. Det er blevet forbundet med en lang række naturlige processer, herunder biosyntese af antibiotika og klorofyl. Et af disse nøgleenzymer (Mmp10) er ansvarlig for aktiveringen af ​​MCR-proteinet og er derfor involveret i reguleringen af ​​dets metandannelse. Allestedsnærværelsen af ​​SAM-enzymer på tværs af biosfæren afspejler deres betydning for at katalysere reaktioner, der er fundamentale for alle typer af liv. Imidlertid er mekanismerne, der balancerer deres biologiske aktiviteter, stadig dårligt forstået.

For at tyde aktiviteterne af Mmp10 SAM-enzymet samlede Dr. Olivier Berteau, fra Micalis Institute, Université Paris-Saclay, et hold af videnskabelige eksperter med forskellige komplementære ekspertiseområder, herunder andre forskere fra dette universitet, Aix Marseille University og Synchrotron SOLEIL i Frankrig, samt Nagoya Universitet i Japan. Resultaterne af undersøgelsen blev offentliggjort online i tidsskriftet Nature den 2. februar 2022.

Nøglen til aktiviteten af ​​B12-afhængige radikale SAM-enzymer er en enkel, men kraftfuld mekanisme til at udløse den katalytiske reaktion. Vanskeligheden ved at få enzymet til samtidigt at rumme alle de aktører, der er involveret i reaktionen, har betydet, at der havde været lidt strukturel information tilgængelig, som kunne hjælpe med at forklare, hvordan reaktionen virker.

For at afhjælpe dette kombinerede forskerholdet krystallografiske resultater med biokemiske og biofysiske data for at forklare, hvordan B12-afhængige radikale SAM-proteiner regulerer deres aktivitet, ned til detaljer på atomniveau. Den enzymatiske Mmp10-mekanisme blev afbildet med alle reaktionens aktører til stede.

Resultaterne af denne forskning har implikationer for udviklingen af ​​bioteknologier, der vil kontrollere vigtige enzymatiske begivenheder, især dem, der er involveret i metan-emission, og som hjælper i kampen mod global opvarmning.

Medforfatter professor Leo Chavas, fra Nagoya University, er begejstret over resultaterne af denne langsigtede undersøgelse. "I alt 137 proteiner blev screenet på et førende synkrotronanlæg i Frankrig for at få et glimt af disse sjældne hændelser, som er så svære at fange. Denne forskning åbner også døren til bioteknologisk udvikling."