Videnskab
 science >> Videnskab >  >> Natur

Rigeligt enzym i havmikrober kan være ansvarlig for produktion af metan fra havet

Kredit:CC0 Public Domain

Industrielle og landbrugsaktiviteter producerer store mængder metan, en drivhusgas, der bidrager til den globale opvarmning. Mange bakterier producerer også metan som et biprodukt af deres stofskifte. Noget af denne naturligt frigivne metan kommer fra havet, et fænomen, der længe har undret forskere, fordi der ikke er kendt metanproducerende organismer, der lever nær havets overflade.

Et team af forskere fra MIT og University of Illinois i Urbana-Champaign har fundet en opdagelse, der kan hjælpe med at besvare dette "ocean-metanparadoks". Først, de identificerede strukturen af ​​et enzym, der kan producere en forbindelse, der vides at blive omdannet til metan. Derefter, de brugte disse oplysninger til at vise, at dette enzym findes i nogle af de mest forekommende marine mikrober. De mener, at denne forbindelse sandsynligvis er kilden til metangas, der frigives til atmosfæren over havet.

Oceanproduceret metan repræsenterer omkring 4 procent af det samlede beløb, der udledes til atmosfæren, og en bedre forståelse af, hvor denne metan kommer fra, kan hjælpe forskere med bedre at redegøre for dens rolle i klimaændringer, siger forskerne.

"Forståelsen af ​​den globale kulstofcyklus er virkelig vigtig, især når man taler om klimaforandringer, "siger Catherine Drennan, en MIT -professor i kemi og biologi og Howard Hughes Medical Institute Investigator. "Hvor kommer metan egentlig fra? Hvordan bruges det? At forstå naturens strømning er vigtig information at have i alle disse diskussioner."

Drennan og Wilfred van der Donk, professor i kemi ved University of Illinois i Urbana-Champaign, er seniorforfatterne til papiret, som vises i 7. december onlineudgave af Videnskab . Hovedforfattere er David Born, en kandidatstuderende ved MIT og Harvard University, og Emily Ulrich, en kandidatstuderende ved University of Illinois i Urbana-Champaign.

Løs mysteriet

Mange bakterier producerer metan som et biprodukt af deres stofskifte, men de fleste af disse bakterier lever i iltfattige miljøer såsom dybhavet eller fordøjelseskanalen hos dyr-ikke nær havets overflade.

For flere år siden, van der Donk og kollega William Metcalf ved University of Illinois fandt et muligt fingerpeg om mysteriet med havmetan:De opdagede et mikrobielt enzym, der producerer en forbindelse kaldet methylphosphonat, som kan blive til metan, når et fosfatmolekyle spaltes fra det. Dette enzym blev fundet i en mikrobe kaldet Nitrosopumilus maritimus, som lever nær havets overflade, men enzymet blev ikke let identificeret i andre havmikrober, som man ville have forventet det.

Van der Donks team kendte enzymets genetiske sekvens, kendt som methylphosphonatsyntase (MPnS), hvilket gjorde det muligt for dem at søge efter andre versioner af det i genomer af andre mikrober. Imidlertid, hver gang de fandt et potentielt match, enzymet viste sig at være et beslægtet enzym kaldet hydroxyethylphosphonatdioxygenase (HEPD), som genererer et produkt, der meget ligner methylphosphonat, men som ikke kan spaltes for at producere metan.

Van der Donk spurgte Drennan, en ekspert i at bestemme kemiske strukturer af proteiner, hvis hun kunne prøve at afsløre strukturen af ​​MPnS, i håb om, at det ville hjælpe dem med at finde flere varianter af enzymet i andre bakterier.

For at finde strukturen, MIT-teamet brugte røntgenkrystallografi, som de udførte i et specielt kammer uden ilt. De vidste, at enzymet kræver ilt for at katalysere produktionen af ​​methylphosphonat, så ved at eliminere ilt kunne de få snapshots af enzymet, da det bundet til de nødvendige reaktionspartnere, men før det udførte reaktionen.

Forskerne sammenlignede krystallografidataene fra MPnS med det relaterede HEPD -enzym og fandt en lille, men kritisk forskel. På det aktive sted for begge enzymer (den del af proteinet, der katalyserer kemiske reaktioner), der er en aminosyre kaldet glutamin. I MPnS, dette glutaminmolekyle binder sig til jern, en nødvendig kofaktor til produktion af methylphosphonat. Glutaminen fikseres i en jernbindende orientering af den omfangsrige aminosyre isoleucin, som er direkte under glutamin i MPnS. Imidlertid, i HEPD, isoleucinen erstattes af glycin, og glutamin kan frit omarrangeres, så det ikke længere er bundet til jern.

"Vi ledte efter forskelle, der ville føre til forskellige produkter, og det var den eneste forskel, vi så, "Born siger. Desuden, forskerne fandt ud af, at ændring af glycin i HEPD til isoleucin var tilstrækkelig til at omdanne enzymet til et MPnS.

Et rigeligt enzym

Ved at søge i databaser med genetiske sekvenser fra tusinder af mikrober, forskerne fandt hundredvis af enzymer med den samme strukturelle konfiguration set i deres originale MPnS -enzym. Desuden, alle disse blev fundet i mikrober, der lever i havet, og man blev fundet i en stamme af en ekstremt rigelig havmikro kendt som Pelagibacter ubique.

Det er stadig ukendt, hvilken funktion dette enzym og dets produkt tjener i havbakterier. Methylphosphonater menes at være inkorporeret i fedtmolekyler kaldet phosphonolipider, som ligner de phospholipider, der udgør cellemembraner.

"Disse phosphonolipids funktion er ikke veletableret, selvom de har været kendt for at være i årtier. Det er et virkelig interessant spørgsmål at stille, "Born siger." Nu ved vi, at de bliver produceret i store mængder, især i havet, men vi ved faktisk ikke, hvad de gør, eller hvordan de overhovedet gavner organismen. "

Et andet centralt spørgsmål er, hvordan produktionen af ​​metan fra disse organismer påvirkes af miljøforholdene i havet, herunder temperatur og forurening såsom gødningsafstrømning.

"Vi ved, at methylphosphonatspaltning opstår, når mikrober sulter efter fosfor, men vi skal finde ud af, hvilke næringsstoffer der er forbundet med dette, og hvordan er det forbundet med havets pH, og hvordan er det forbundet med havets temperatur, "Siger Drennan." Vi har brug for al den information for at kunne tænke over, hvad vi laver, så vi kan træffe intelligente beslutninger om beskyttelse af havene. "