Universalt klemmeprotein stabiliserer foldede proteiner:Ny indsigt i, hvordan chaperonen Hsp70 virker

Oversigt:

Chaperonen Hsp70 spiller en kritisk rolle i forskellige cellulære processer, herunder proteinfoldning, proteinnedbrydning og proteinhandel. Denne undersøgelse afslører en ny mekanisme, hvormed Hsp70 stabiliserer foldede proteiner. Chaperoneproteinet Hsp70 udfører flere væsentlige opgaver i celler. Det hjælper proteiner med at folde sig til deres rigtige former, forhindrer dem i at samle sig og reparerer beskadigede proteiner. Dette sikrer, at proteiner er i stand til at udføre deres roller i kroppen.

Hsp70 opnår disse funktioner ved at binde sig til proteiner på en reguleret måde. I denne undersøgelse har forskere opdaget en ny mekanisme, hvormed Hsp70 kan binde og stabilisere foldede proteiner. De har identificeret en molekylær switch i Hsp70, der gør det muligt at "klemme" fast på foldede proteiner og forhindre dem i at udfolde sig.

Forståelse af denne nye mekanisme kan hjælpe med at udvikle nye behandlingsformer for sygdomme, hvor proteiner fejlfolder og aggregerer, såsom Alzheimers og Parkinsons sygdomme.

Nøglefund:

- Hsp70 interagerer med foldede proteiner på en ATP-afhængig måde ved hjælp af dets ATPase-domæne.

- Tilstedeværelsen af ​​ADP i ATPase-lommen inducerer konformationelle ændringer i Hsp70, hvilket får det til at klemme fast på foldede proteiner.

- Klemmemekanismen forhindrer udfoldning af foldede proteiner og beskytter dem mod aggregering.

Betydning:

Undersøgelsen giver ny indsigt i de molekylære mekanismer, hvormed chaperonen Hsp70 stabiliserer foldede proteiner og forhindrer deres aggregering. Denne viden kan bidrage til udviklingen af ​​terapeutiske strategier for protein-fejlfoldende sygdomme.