Hvilke typer bindinger er tilbøjelige til at være mere almindelige i det ikke-vandige indre miljø et protein end vandigt overfladeprotein?

I det ikke-vandige indre af et protein, væk fra det vandige miljø, er følgende typer bindinger mere almindelige sammenlignet med den vandige overflade af proteinet:

1. Hydrofobe interaktioner :Disse er ikke-kovalente interaktioner, der opstår som følge af tendensen hos ikke-polære (hydrofobe) molekyler eller områder af molekyler til at aggregere i vandige opløsninger for at minimere kontakt med vand. I proteinets ikke-vandige indre klynger hydrofobe sidekæder af aminosyrer sammen for at danne en stabil kerne, ekskl. vandmolekyler.

2. Van der Waals styrker :Disse er svage, ikke-kovalente interaktioner, der inkluderer dipol-dipol-interaktioner, inducerede dipol-dipol-interaktioner og London-spredningskræfter. Van der Waals kræfter bidrager til den overordnede stabilitet og kompakthed af proteinets indre ved at give yderligere stabilisering til den hydrofobe kerne.

3. Hydrogenbindinger :Mens hydrogenbindinger også er fremherskende på den vandige overflade af proteiner, kan de også dannes i det ikke-vandige indre. Disse hydrogenbindinger opstår mellem polære eller ladede sidekæder af aminosyrer, der ikke er direkte udsat for vandmolekyler.

4. Disulfidbindinger :Disulfidbindinger er kovalente bindinger dannet mellem svovlatomerne i cysteinrester. Disse bindinger er mere almindelige i det indre af proteiner, hvor cytosolens reducerende miljø er afskærmet fra det oxiderende ekstracellulære miljø. Disulfidbindinger bidrager til proteiners strukturelle stabilitet og stivhed.

På den anden side er den vandige overflade af et protein karakteriseret ved forskellige typer bindinger:

1. Hydrogenbindinger med vand :De polære og ladede sidekæder af aminosyrer på proteinets overflade danner hydrogenbindinger med vandmolekyler, hvilket bidrager til proteinets hydrering og opløselighed i det vandige miljø.

2. ioniske bindinger :Disse er elektrostatiske interaktioner mellem positivt og negativt ladede grupper på proteinets overflade og modsat ladede ioner i den omgivende vandige opløsning. Ionbindinger spiller en afgørende rolle i at opretholde proteinets samlede ladning og interaktioner med andre molekyler.

3. Polære interaktioner :Polære interaktioner såsom dipol-dipol-interaktioner og dipol-inducerede dipol-interaktioner forekommer mellem polære sidekæder af aminosyrer og vandmolekyler eller andre polære molekyler i det vandige miljø.