Sætter spørgsmålstegn ved konventionel forståelse af frostvæskeproteiner

Forskere har opdaget, at et isbindende protein (fcIBP) fra havismikroalger ikke passer ind i den konventionelle klassificering af isbindende proteiner, antyder ukendte mekanismer bag dens frostvæskeegenskab. Denne opdagelse kan føre til en bredere anvendelse af frostvæskeproteinet i fødevare- og medicinske industrier.

Organismer, der lever i kolde zoner, producerer isbindende (frostvæske) proteiner for at forhindre dem i at fryse ihjel. Sådanne proteiner er blevet klassificeret i to grupper; den hyperaktive type hæfter sig til de sekskantede basale flader af iskrystaller for at hæmme iskrystalvækst og sænker frysetemperaturen med op til seks grader C, mens den moderate type ikke binder sig til basalfladerne og sænker frysetemperaturen med højst 1 grad C.

"Mange undersøgelser af isbindende proteiner har fokuseret på biokemiske perspektiver, men disse proteiner er først for nylig blevet forsket ud fra krystalvækstfysikkens synspunkt, " siger professor Gen Sazaki fra forskerholdet ved Hokkaido Universitet.

Forskerne brugte deres originale kammer, udviklet ved Hokkaido University's Institute of Low Temperature Science, som gjorde det muligt for dem i detaljer at observere væksten af ​​iskrystaller i vand. Morfologien af ​​iskrystaller, hvortil fclBP var bundet, blev observeret under mikroskoper, og deres væksthastigheder blev målt nøjagtigt.

"Til vores overraskelse, vi fandt ud af, at fclBP – som er kendt for at være effektiv til at sænke frysepunktet med mindre end 1 grad C – hæfter til både basal- og prismeflader, påvirker således iskrystalvæksten, " siger Dr. Maddalena Bayer-Giraldi, første forfatter fra Alfred-Wegener-instituttet, Helmholtz Center for Polar- og Havforskning (AWI). Når vandtemperaturen ikke var særlig lav, krystalvækst blev hæmmet, og iskrystaller blev facetteret, fremstår som sekskantede plader, et fænomen aldrig set i iskrystaller i rent vand. Når vandtemperaturen var tilstrækkelig lav, iskrystallerne tog en normal dendritform. Men fordi fclBP undertrykte iskrystalvækst på prismefladerne, dendritgrenene blev smallere, tillader den nemmere frigivelse af varme og dermed den hurtigere vækst af krystalgrenes spidser.

Undersøgelsen viste, at fclBP binder til både basal- og prismeflader af iskrystaller, selvom det er i stand til at sænke frysepunktet med mindre end 1 grad C eller deromkring, trodser den konventionelle klassificering af isbindende proteiner. "Isbindende proteinfunktioner kan ikke kun evalueres ved binding af proteinerne til basale flader eller ved hæmning af iskrystalvækst. Vi er nødt til at forstå de molekylære mekanismer bag deres frostbeskyttelsesegenskaber. Større forståelse af is-bidende proteiner kan føre til deres anvendelse i konservering af fødevarer og levende organer samt i kryokirurgi, " siger Dr. Maddalena Bayer-Giraldi.