Cellulært stressforsvar

Små varmechokproteiner (sHSP'er) er molekylære chaperoner, der binder til udfoldede proteiner for at forhindre proteinaggregering og forsvare mod cellulær stress. Mutationer i humane sHSP'er er forbundet med arvelige sygdomme, herunder katarakt og kardiomyopati.

Individuelle sHSP'er binder til hinanden for at danne oligomerer. Hassane Mchaourab, Ph.D., og kolleger har tidligere opdaget, at indsættelse af et lille peptid i en bakteriel sHSP kunne få det til at udvide sig fra en 24-underenhedsoligomer til en 48-underenhedsoligomer.

Forskerne spekulerede på, om fleksibilitet i strukturen af ​​oligomerer bidrager til sHSP-funktionen. Nu, i studier ledet af Sanjay Mishra, Ph.D., de viste, at ændring af sekvensen og længden af ​​det indsatte peptid genererer en række oligomerer med 30 til 38 underenheder. Den ikke-ensartede samling af oligomerer bundet til et modelprotein med højere affinitet.

Fundene, rapporteret i journalen Struktur , understøtte en model, hvor modulær sHSP-arkitektur bidrager til sHSP'ers evne til at tjene som chaperoner for en række udfoldede proteiner.