Her er hvorfor:
* Disulfidbroer dannes mellem to cysteinaminosyrerester.
* Svovlatomerne i cystein -sidekæderne danner en kovalent binding, der forbinder de to rester sammen.
* Disse broer kan forekomme inden for et enkelt proteinmolekyle (intramolekylært) eller mellem to forskellige proteinmolekyler (intermolekylær).
* Disulfidbroer bidrager til den samlede stabilitet af proteinet af:
* styrkelse af tertiær og kvartær struktur: De holder proteinet i sin korrekte form og modstår denaturering.
* Tilføjelse af stivhed: Disulfidbroer hjælper med at bevare proteinets struktur og forhindrer det i at udfolde sig.
* Beskyttelse mod hårde miljøer: De kan beskytte proteinet mod nedbrydning af enzymer eller ekstreme temperaturer.
Andre funktionelle grupper Inddraget i proteinstruktur og funktion inkluderer:
* aminogrupper (-nh2) :Disse grupper er involveret i hydrogenbinding og bidrager til proteinets samlede stabilitet.
* carboxylgrupper (-cooh) :Disse grupper er også involveret i hydrogenbinding og kan deltage i ioniske interaktioner.
* hydroxylgrupper (-oh) :Disse grupper kan danne brintbindinger, hvilket bidrager til proteinstabilitet og interaktioner med andre molekyler.
Dog kun disulfidbroer Form kovalente tværbindinger, der direkte bidrager til stabiliteten af proteinet ved fysisk at forbinde aminosyrerester sammen.