Den nukleare lamina, der primært består af laminproteiner, har længe været kendt for at give strukturel støtte til kernen, hvilket forhindrer dens kollaps under de kræfter, der genereres af cellulære processer. Nylige undersøgelser har dog afsløret, at den nukleare lamina ikke blot er et passivt stillads; det deltager aktivt i reguleringen af genekspression og andre væsentlige cellulære funktioner.
I en ny undersøgelse offentliggjort i tidsskriftet 'Nature Cell Biology' har forskere fra Francis Crick Institute i London, Storbritannien, identificeret en hidtil ukendt modifikation af lamin A, en af hovedkomponenterne i den nukleare lamina. Denne modifikation, kaldet 'lamin A-phosphorylering', sker, når en phosphatgruppe er knyttet til en specifik aminosyre i lamin A-proteinet.
Forskerne fandt ud af, at lamin A-phosphorylering udløses som reaktion på mekanisk stress, såsom strækning eller klemning af cellen. Denne modifikation fører til en reorganisering af det nukleare lamina, hvilket får det til at blive stivere og mere modstandsdygtigt over for deformation.
Ved at manipulere lamin A-phosphoryleringsniveauer i celler var forskerne i stand til at demonstrere dens afgørende rolle i at opretholde nuklear form og integritet. Reduktion af lamin A-phosphorylering gjorde kernen mere modtagelig for kollaps, mens stigende fosforylering stivnede kernen og gjorde den mere modstandsdygtig over for mekanisk stress.
Denne undersøgelse giver vigtig indsigt i den dynamiske natur af den nukleare lamina og dens rolle i at reagere på mekaniske signaler fra det cellulære miljø. Forståelse af mekanismerne bag ombygning af nuklear lamina kan kaste lys over forskellige sygdomme forbundet med nukleare defekter, såsom muskeldystrofi og visse typer kræft.