Hvilke kræfter skaber tertiær struktur af et polypeptid?

Tertiær struktur er det tredimensionelle arrangement af alle atomer i en polypeptidkæde. Det er det mest komplekse niveau af proteinstruktur og bestemmes af en række kræfter, herunder:

1. Kovalente bindinger :Disulfidbindinger er de eneste kovalente bindinger, der bidrager til tertiær struktur. De dannes mellem svovlatomerne i cysteinrester og er vigtige for at stabilisere proteinets overordnede struktur.

2. Brintbindinger :Hydrogenbindinger dannes mellem de elektronegative atomer (N, O og F) og brintatomer. De er den mest almindelige type interaktion i proteiner og bidrager til stabiliteten af ​​den tertiære struktur ved at danne et netværk af hydrogenbindinger mellem forskellige dele af polypeptidkæden.

3. Ionbindinger :Ionbindinger dannes mellem positivt ladede (basiske) og negativt ladede (sure) aminosyresidekæder. De bidrager til stabiliteten af ​​den tertiære struktur ved at danne saltbroer mellem modsat ladede grupper.

4. Van der Waals styrker :Van der Waals-kræfter er svage tiltrækningskræfter, der opstår mellem alle atomer og molekyler. De er vigtige for den tertiære struktur af proteiner ved at tilvejebringe tætte kontakter mellem ikke-polære sidekæder og ved at stabilisere den overordnede struktur af proteinet.

5. Hydrofobe interaktioner :Hydrofobe interaktioner er ikke-polære molekylers tendens til at klynge sig sammen i vandige miljøer. De er vigtige for den tertiære struktur af proteiner ved at få ikke-polære sidekæder til at folde indad og væk fra vandmolekylerne, der omgiver proteinet.

Disse kræfter arbejder sammen for at skabe en stabil, tredimensionel struktur for polypeptidkæden. Den specifikke tertiære struktur af et protein bestemmes af dets aminosyresekvens og det miljø, hvori det er foldet.