NREL-forskerne Michael Himmel (til venstre), Roman Brunecky, og Yannick Bomble med røntgendiffraktionskilden anvendt til at bestemme strukturen af C. bescii CelA-cellulasen. Kredit:Dennis Schroeder/NREL
Et enzym opdaget ved det amerikanske energiministeriums (DOE) National Renewable Energy Laboratory (NREL) viser sig at være dygtig til at nedbryde cellulosefibre, uanset om deres krystallinske struktur er enkel eller meget kompleks. Intet andet enzym har vist den evne.
Enzymet, kaldet CelA, kommer fra Caldicellulosiruptor bescii, og NREL-forskere rapporterede for tre år siden, i tidsskriftet Science, hvordan det kan omdanne biomasse til sukker hurtigere end konkurrerende katalysatorer i kommercielle enzympræparater. Opfølgende undersøgelse, detaljeret i det nye Videnskabelige rapporter papir, Multi Domain Caldicellulosiruptor bescii CelA Cellulase udmærker sig ved hydrolyse af krystallinsk cellulose, peger på, hvordan enzymet kunne hjælpe med at fjerne en af de tekniske og økonomiske barrierer, der forhindrer celluloseholdige biobrændstoffer i at blive en kommerciel realitet.
Den krystallinske struktur af cellulosefibre i plantecellevægge udgør generelt et problem for cellulaser, de enzymer, der arbejder på at nedbryde cellulose. Jo mere krystallinsk strukturen er, jo stærkere er fibrene. Svampeenzymer, der er testet til dato, kan ikke uden videre nedbryde fibre med højt krystallinsk indhold, så materialet kan omdannes til et biobrændstof. CelA, imidlertid, er agnostisk over for niveauet af krystallinsk indhold.
"CelA er i stand til at nedbryde cellulose med høj krystallinitet på samme måde som lav krystallinitet, som aldrig er blevet vist for nogen anden cellulase, " sagde Yannick Bomble, en seniorforsker ved NREL og seniorforfatter af papiret. "Jo bedre cellulasen er, jo hurtigere du kan omdanne biomasse til simple sukkerarter, så jo billigere bliver processen."
Bombles medforfattere fra NREL er Roman Brunecky, Bryon Donohoe, John Yarbrough, Ashutosh Mittal, Larry Taylor, Daehwan Chung, og Michael Himmel. Andre medforfattere var Brian Scott, Hanshu Ding, Sarah Teter fra Novozymes, og Jordan Russell og Janet Westpheling fra University of Georgia. Deres forskning så på, hvordan CelA klarede sig med at nedbryde og interagere med komponenterne i cellevæggene i majskomfur:glucan, xylan, og lignin. Kemiske forbehandlinger blev brugt på majskomfur og silkeagtige fibre kaldet bomuldslinters, efterlader forskellige mængder af komponenterne og varierende grader af krystallinitet, henholdsvis. Forsøgene viste, at graden af krystallinitet ikke påvirkede, hvor godt enzymet fungerede.
Klæbepunktet kom, da CelA stødte på lignin, den komponent, der giver stivhed til cellevægge. Med nogle forbehandlingsforhold, lidt lignin tilbage, og det stoppede enzymet. "Hvis det binder til lignin, den sidder bare fast. Det kan ikke behandle eller nedbryde biomasse længere, " sagde Bomble. "Når det sker, du mister enzymet. Jo flere enzymer du mister til ikke-produktiv binding, jo mindre effektiv er konverteringen. Det er normalt problemet. Det er grunden til, at vi arbejder på strategier for at forhindre CelA's binding til lignin, men bevare den vitale affinitet til cellulose."